Укажите клетки крови которые осуществляют перенос кислорода – Клетки крови. Строение клеток крови, эритроциты, лейкоциты, тромбоциты, резус фактор – что это? :: Polismed.com

Перенос кислорода. Учимся понимать свои анализы

Перенос кислорода

Для выживания человек должен быть способен поглощать кислород из атмосферы и транспортировать его клеткам, где он используется в метаболизме. Некоторые клетки могут короткое время вырабатывать небольшое количество энергии без участия кислорода (анаэробный метаболизм). Другие органы (например, головной мозг) состоят из клеток, которые могут существовать только при наличии постоянного снабжения кислородом (аэробный метаболизм). Различные ткани имеют различную степень толерантности к аноксии (отсутствию кислорода). Мозг и сердце — наиболее уязвимые органы. В начале недостаток кислорода поражает функцию органа, а с течением времени вызывает и необратимые морфологические изменения (в случае с мозгом это происходит в течение считанных минут), когда восстановление функции невозможно.

В покое клетки нашего тела потребляют около 300 л кислорода в сутки, или 250 мл в минуту. При физических упражнениях илиработе потребность в нем может возрасти в 10—15 раз. Если бы кислород, приносимый кровью тканям, был просто растворен в плазме, крови нужно было бы циркулировать в организме, даже находящемся в состоянии покоя, со скоростью 180 л в минуту, чтобы доставить достаточное количество этого газа клеткам, так как кислород не особенно хорошо растворим в плазме. В действительности, когда человек отдыхает, кровь циркулирует в его сосудах со скоростью около 5 л в минуту и переносит весь кислород, необходимый клеткам. Разница между 180 и 5 л в минуту обусловлена функцией гемоглобина.

Гемоглобин — это пигмент красных кровяных клеток, осуществляющий перенос почти всего кислорода и большей части углекислоты. Кровь, находящаяся в равновесии с альвеолярным воздухом, находящимся в легких, может содержать в растворе только 0,25 мл кислорода и 2,7 дл углекислоты на 100 мл, но благодаря гемоглобину 100 мл крови могут нести около 20 мл кислорода и 50—60 мл углекислоты.

Примерно 2% кислорода крови растворено в плазме, остальное же количество находится в соединении с гемоглобином. После того как кислород входит в кровь легочных капилляров, он диффундирует из плазмы в эритроциты и соединяется с гемоглобином — одна молекула кислорода присоединяется к одной молекуле гемоглобина с образованием молекулы оксигемоглобина.

ГЕМОГЛОБИН < — > ОКСИГЕМОГЛОБИН

Стрелки показывают, что эта реакция обратима, т. е. она может идти в любом направлении в зависимости от условий. Гемоглобин, разумеется, приносил бы организму мало пользы, если бы он мог только принимать кислород, но не отдавал бы его там, где это необходимо. В легких реакция идет слева направо, с образованием оксигемоглобина, а в тканях — справа налево, с освобождением кислорода . Различный цвет артериальной и венозной крови обусловлен тем, что оксигемоглобин имеет ярко-красную окраску, а гемоглобин — пурпурную . Соединение кислорода с гемоглобином и расщепление оксигемоглобина регулируется двумя факторами: прежде всего количеством присутствующего кислорода и в меньшей степени — количеством углекислоты . В легких концентрация кислорода относительно высока, и там образуется оксигемоглобин. Выйдя из легких, кровь проходит через сердце и артерии, где концентрация кислорода почти не меняется, к тканям, которые бедны кислородом. Здесь оксигемоглобин расщепляется, освобождая кислород, который диффундирует в тканевые клетки.

Углекислота, соединяясь с водой, образует угольную кислоту Н2С03; поэтому при повышении концентрации С02 кислотность крови возрастает . Способность гемоглобина переносить кислород при этом уменьшается; таким образом, соединение гемоглобина с кислородом отчасти регулируется количеством С02. Это создает чрезвычайно эффективную систему переноса. В капиллярах тканей концентрация углекислоты высока; действие низкого напряжения 02 в сочетании с действием высокого напряжения С02 ведет к освобождению кислорода гемоглобином. В капиллярах легких (или жабр у рыб) напряжение С02 ниже, и под действием высокого напряжения 02 и низкого напряжения С02 гемоглобин присоединяет к себе кислород. Важно помнить, что чем больше в крови углекислоты, тем более кислую реакцию имеет кровь, а в кислом растворе способность гемоглобина переносить кислород понижена.

Направление и скорость диффузии фактически определяются парциальным давлением, или напряжением, данного газа . В газовой смеси каждый газ производит независимо от остальных газов то же самое давление, которое он создавал бы один. На уровне моря, где общее давление воздуха равно 760 мм рт. ст., кислород создает давление 150 мм рт. ст . Иными словами, парциальное давление (напряжение) кислорода в атмосфере равно 150 мм рт. ст. Так как в альвеолярном воздухе кислорода меньше, чем в атмосферном, то парциальное давление кислородав альвеолах составляет около 105 мм рт . ст . Кровь проходит через легочные капилляры слишком быстро, чтобы прийти в полное равновесие с альвеолярным воздухом, так что давление кислородав артериальной крови несколько ниже -около 100 мм рт. ст.Парциальное давление кислорода в тканях колеблется от 0 до 40 мм рт ст., поэтому кислород диффундирует из капилляров в ткани .Однако из крови выходит не весь кислород, кровь протекает через капилляры слишком быстро, чтобы могло быть достигнуто полное равновесие, и кроме того ткани обычно содержат остаточный кислород. В венозной крови, возвращающейся к легким, давление кислорода равно около 40 мм рт. ст. В артериальной крови, где парциальное давление кислорода равно обычно 100 мм рт.ст., на каждые 100 мл крови приходится около 19 мл кислорода. При напряжении 02, свойственном венозной крови (40 мм рт. ст.), в каждых 100 мл крови содержится 12 мл кислорода. Разность в 7 мл представляет количество кислорода, отданное тканям каждыми 100 мл крови . Таким образом, 5 л крови нашего тела за каждый кругооборот по организму могут передавать тканям 350 мл кислорода.

Поделитесь на страничке

Следующая глава >

med.wikireading.ru

Перенос кислорода кровью — Справочник химика 21





    Перенос кислорода кровью [c.591]

    Обе составные части гемоглобина связаны непрочно. В организме гемоглобин в результате поглощения кислорода легко превращается в оксигемоглобин, а последний, отдавая кислород, снова переходит в гемоглобин. На этом обмене основан в организме перенос кислорода кровью. [c.974]








    При слове белок прежде всего вспоминается хорошо всем известный белок куриного яйца. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков, в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты, катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.338]

    Оксид углерода (СО). Ядовитый газ, не имеющий запаха и цвета. Образуется при горении богатой смеси (аполного окисления топлива. Его концентрация в выпускных газах двигателей с принудительным воспламенением может достигать 6% по объему. В дизелях всегда имеется избыток кислорода (а > 1), и концентрация оксида углерода составляет 0,2—0,3%. Сохраняется в атмосфере около 3—4 месяцев. Предельно допустимые концентрации в воздухе рабочих помещений —20 мг/м в населенных пунктах — 3 мг/ м (максимальная разовая) и 1 мг/м — среднесуточная. Оксид углерода, соединяясь с гемоглобином крови, дает устойчивое соединение — карбоксигемоглобин, затрудняющий процесс газообмена в клетках, что приводит к кислородному голоданию (сродство гемоглобина с оксидом углерода примерно в 210 раз выше его сродства с кислородом). Поэтому прямое воздействие состоит в уменьшении способности крови переносить кислород. Процесс образования карбоксигемоглобина обратимый. После прекращения вдыхания оксида углерода кровь пострадавшего начинает очищаться от него наполовину за каждые 3—4 часа. [c.329]

    Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

    Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина—белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени. [c.21]

    Окись углерода СО бесцветный газ, без запаха, чрезвычайно ядовит. Отравляющее действие окиси углерода состоит в том, что она необратимо взаимодейству-, ет с гемоглобином крови, которая после этого утрачивает способность переносить кислород от легких к тканям. По химическим свойствам СО является типичным восстановителем. [c.310]

    Недостаток железа в пище приводит к снижению содержания гемоглобина в крови и к появлению анемии-заболевания, вызываемого обеднением крови железом. Нехватка гемоглобина затрудняет перенос кислорода кровью, и клетки организма лишаются возможности выделять энергию, поэтому симптомами анемии являются слабость и сонливость. [c.376]

    В организме гемоглобин (с двухвалентным железом), соединяясь с кислородом, превращается в окси гемоглобин (с трехвалентным железом). Последний, отдавая кислород, вновь переходит в гемоглобин. На этом основан перенос кислорода кровью в живом организме. [c.421]

    Моноксид углерода (СО), присутствующий в дыме, попадая в кровь, существенно уменьшает способность крови переносить кислород к клеткам. Реагируя в 200 раз быстрее кислорода, он связывает железо в гемоглобине, прекращая перенос кислорода. Тело реагирует на уменьшение числа переносчиков кислорода увеличением числа красных кровяных телец. Это истощает кровь и изнашивает сердце. [c.490]

    В предьщущих главах учебника уже отмечалось, что металлические элементы обладают характерным свойством — они теряют электроны в химических реакциях. Разумеется, образующиеся положительно заряженные ионы (катионы) не остаются изолированными, а существуют в окружении анионов, в результате чего сохраняется равновесие зарядов. Кроме того, катионы металлов обладают свойствами льюисовых кислот (см. разд. 15.10). Это означает, что они способны связываться с нейтральными молекулами либо анионами, если таковые обладают неподеленными парами электронов. Мы уже неоднократно упоминали о таких соединениях, в которых катион металла окружен группой анионов или нейтральных молекул. Например, о частице Л (СН)2 мы говорили в разд. 22.6, где обсуждались проблемы металлургии в разд. 10.5, ч. 1, где рассматривалась способность крови к переносу кислорода, упоминался гемоглобин, а в разд. 16.5 при обсуждении равновесий мы встречались с частицами Си(СН)4 и Л (ЫНз)2. Подобные частицы называются комплексными ионами или просто комплексами, а соединения, содержащие такие ионы,-координационными соединениями. [c.370]

    Оксид углерода (II) очень ядовит и особенно опасен тем, что не имеет запаха поэтому отравление им может произойти незаметно. Ядовитое действие оксида углерода, известное под названием угара, объясняется тем, что СО легко соединяется с гемоглобином крови и делает его неспособным переносить кислород от легких к тканям. При вдыхании свежего воздуха образовавшееся соединение (карбоксигемоглобин) постепенно разрушается, и гемоглобин восстанавливает способность поглощать кислород. [c.414]

    Увеличение растворимости газов при повышении давления широко используется, в частности, для изготовления шипучих напитков, насыщенных СОг под давлением. Если над раствором имеется смесь газов, то каждый из них растворяется соответственно его парциальному давлению. Это имеет большое значение в физиологических процессах переноса кислорода и двуокиси углерода кровью. В отличие от растворов твердых и жидких веществ с повышением температуры растворимость газов обычно уменьшается. Эту особенность используют, в частности, в лабораториях для удаления кипячением из воды газов, прежде всего Oj. [c.31]

    Искусственная вентиляция становится особенно необходимой тогда, когда в воздухе заводских цехов может происходить накопление вредных для человека паров и газов, в частности окиси углерода. Этот газ реагирует с гемоглобином крови аналогично кислороду, причем образующееся соединение (Гем-СО) значительно бол ее устойчиво. Поэтому даже при небольших концентрациях СО в воздухе значительная часть гемоглобина оказывается связанной с ним и, следовательно, перестает участвовать в переносе кислорода. Опыт показывает, что уже при содержании в воздухе 0,1 объемн.% СО, т. е. при соотношении СО и кислорода 1 200, гемоглобином [c.577]

    Наиважпейшей функцией гемоглобина, несомненно, является его участие в процессе дыхания он доставляет кислород воздуха из легких к тканям и углекислый газ — из тканей к легким. Перенос кислорода кровью обусловлен обратимостью реакции между гемоглобином и кислородом  [c.393]

    СО — бесцветный газ, без запаха. Очень мало растворим в воде. Ядовит. Отравляющее действие состоит в том, что он необратимо взаимодействует с гемоглобином крови, вследствие чего прекращается перенос кислорода от легких к тканям. [c.218]

    Велико биологическое значение железа, так как оно — составная часть гемоглобина крови. В организме человека содержится около 3 г железа и три четверти из них входит в состав гемоглобина. Ионы железа участвуют в процессе переноса кислорода гемоглобином от легких к тканям и органам. Кроме того, железо содержится в печени и селезенке человека и животных. Недостаток железа в пище вызывает заболевания человека и животных. [c.429]

    Оксид углерода —очень ядовитый газ, он образуется при неполном сгорании бензина. Его токсичность обусловлена тем, что он прочно связывается с гемоглобином крови, и поэтому препятствует переносу кислорода и диоксида углерода в организме. Хотя в больших городах концентрация. оксида углерода возрастает вследствие развития автомобильного транспорта, суммарный его уровень в природе остается приблизительно постоянным, благодаря тому что некоторые почвенные организмы способны окислять его до диоксида углерода — естественной составляющей атмосферы Земли. В последние годы ставятся опыты по выводу выхлопных газов автомобилей через горелки с катализаторами, в которых происходит полное сгорание оксида углерода с образованием диоксида углерода  [c.333]

    Оксид углерода (II) — газ, легче воздуха, без цвета и запаха, сжижается при—191,5 С, затвердевает при —205 С, плохо растворяется в воде и не взаимодействует с ней химически. Ядовитый оксид углерода (II) образует с гемоглобином крови довольно прочное соединение карбоксигемоглобин, что препятствует переносу кислорода от легких к тканям. При вдыхании свежего воздуха карбоксигемоглобин разрушается и кислородный обмен в организме восстанавливается, в технике оксид углерода (II)—ценное газообразное топливо  [c.323]

    Здесь уместно сказать несколько слов о физиологическом действии анилина. Установлено, что анилин чрезвычайно легко проникает сквозь кожу и даже при минимальной концентрации действует как сильнейший яд на кровь вследствие своей способности подавлять перенос кислорода гемоглобином. Раньше анилин относили к числу канцерогенов, однако это, по-видимому, было ошибкой, так как сейчас установлено, что канцерогенной активностью обладает не сам анилин, а высшие ароматические амины, присутствующие как примеси в неочищенном анилине [33]. [c.115]

    Оксид углерода (II) очень токсичен, так как, соединяясь с гемоглобином, образует карбоксигемоглобин, что препятствует переносу кислорода кровью. Так как константа равновесия реакции образования карбоксигемоглобина примерно в 300 раз выше, чем ок-сигемоглобина, то небольшие примеси СО в воздухе вызывают тяжелые отравления (вдыхание 1 % СО в воздухе вызывает смерть в течение нескольких минут). [c.217]

    Эти результаты указывают на принципиальную возможность замены цельной крови, используемой при трансфузии, человеческим гемоглобином, полученным методом трансгеноза. Однако изолированный гемоглобин переносит кислород не так эффективно, как гемоглобин в составе эритроцитов. Более того, он быстро разрушается в организме животного, которому был введен, а продукты его распада токсичны для почек. Таким образом, получение заменителя человеческой крови с помощью трансгеноза -это дело далекого будущего. [c.436]

    Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических лактивных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

    Железо образует многочисленные комплексные соединения. Среди комплексов железа(Н) особо интересен гемоглобин — макро-циклический комплекс, благодаря которому происходит усваивание и перенос молекулярного кислорода кровью животных и человека. Ключом сложного процесса обратимого взаимодействия гемоглобина с кислородом является присоединение молекулы кислорода к исходному высокоспиновому комплексу, в котором атом железа связан с пятью атомами азота, в результате чего железо оказывается в октаэдрическом окружении, а комплекс становится низкоспиновым. [c.359]

    Оксид углерода (11) может выступать в роли лиганда в комплексных соединениях. Присоединяясь к гемоглобину крови, моноксид углерода тем самым лишает его способности переносить кислород —с этим связано токсическое действие СО на человека и тех животных, в крови которых содержится гемоглобин. [c.191]

    Гемоглобин обратимо связывает кислород, так что в условиях новыщеиного парциального давления кислорода, которое существует в легких, предпочтительна ассоциация кислорода с белком. Напротив, в тканях, которым необходим кислород, кисло-родгемоглобиновый комплекс диссоциирует, и кислород переносится к другому кислородсвязывающему гемопротеину — миоглобину, белковая часть которого состоит из одной полипептидной цепи. Миоглобин содействует переносу кислорода крови в клетки мыщц, которые затем запасают кислород как источник энергии [233]. [c.360]

    Небезынтересно отметить, что при высоких концентрациях кислорода значительно возрастает роль плазмы как переносчика кислорода при повышении его физической растворимости в крови. С увеличением парциального давления кислорода роль гемоглобина как переносчика кислорода уже при достижении парциального давления кислорода 2,2 ати сводится к нулю. В табл. 11 приводятся заимствованные у С. И. Прик-ладовицкого данные о переносе кислорода кровью в зависимости от давления. [c.60]

    Чем более специализированы клетки, тем меньше в них активных генов. Например, клетки эритроцитов осуществляют одну-едннствеиную функцию переноса кислорода крови, связываемого белком гемоглобина. При дифференциации этих клеток в активном состоянии находятся только гены, контролирующие образование гемоглобина. Поскольку во всех других клетках организма ие содержится гемоглобина, гены, контролирующие его синтез, необратимо репрессированы в них. В фенотипе проявляется только около 1% генетической информации. Остальные гены, происходящие ст далеких предков, прочно заблокированы. [c.306]

    Большая группа промышленных ядов действует на кровь и органы кроветворения. Сюда относятся окись углерода, нитро-, нитрозо- и аминосоединения аромати-ч бкого ряда, препятствующие переносу кислорода из легких в ткани, мышьяковистый водород и др., вызывающие распад красных кровяных телец бензол, толуол, сйинец и его соединения, нарушающие кроветворение, отчего уменьшается количество в крови кровяных телец. [c.92]

    Окись углерода — газ без цвета и запаха, более легкий, чем воздух. Она обладает в 200—300 раз большим, чем кислород, сродством к гемоглобину крови, который доставляет кислород к тканям тела, поэтому окись углерода oeдиняef я с гемоглобином и препятствует переносу кислорода, отчего наступает удушение тканей. При вдыхании небольших количеств окиси углерода появляется головная боль, ощущение пульса на висках, головокружение, шум в ушах, слабость. При продолжительном пребывании в загазованной атмосфере наступает потеря сознания и возможен смертельный исход. [c.92]

    Гемоглобин. — Этот белок ответственен за перенос кислорода из легких к тканям тела. Механизм дыхания животных может быть продемонстрирован на растворе гемоглобина следующим образом если раствор гемоглобина встряхивать с кислородом, он становится ярко-красным (артериальная кровь) если удалить кислород при помощи вакуум-насоса, раствор гемоглобина становится синевато-красным (венозная кровь). Легко может быть осуществлена кристаллизация окисленного гемоглобина— окоигемоглобина. Для этого раствор гемоглобина обрабатывают небольщим количеством спирта для понижения растворимости и оставляют яа 2—3 недели при 0°С. Последующие кристаллизации требуют все уменьшающихся количеств этилового спирта и меньше времени. Процентный состав оксигемоглобина слегка меняется для препаратов, полученных из различных животных. Типичная эмпирическая формула гемоглобина ( TasHues OjosNzoaSaFe) мини мальный молекулярный вес 16 500—17 000 (определен на основании содержания железа). Так как седиментационный метод дал величину в четыре раза большую, то п, вероятно, равно четырем. [c.671]

    Одна молекула 2,3-дифосфоглицерата связывается с одним тетрамером гемоглобина в дезокси-форме с константой A = l,4 10 По сравнению с окси-формой она обладает приблизительно вдвое меньшим сродством [74]. Рентгеноструктурные данные указывают на то, что 2,3-ди-фосфоглицерат присоединяется между двумя (З-цепями дезокспгемогло-бина непосредственно в том месте, где проходит ось симметрии 2-го порядка (рис. 4-19) [71]. Уже давно известно, что гемоглобин цельной крови обладает меньшим сродством к кислороду, чем изолированный [75, 76] (рис. 4-18). Теперь мы видим, что такое различие обусловлено присутствием в эритроцитах 2,3-дифосфоглицерата. Этот факт очень важен, поскольку эритроциты могут при этом отдавать тканям большую долю переносимого ими кислорода. Содержание дифосфоглицерата в эритроцитах варьирует в зависимости от физиологических условий — у людей, живущих в высокогорных районах, его концентрация выше [76]. Высказывалось предположение, что искусственное изменение концентрации этого регуляторного вещества в эритроцитах можно использовать в клинике при нарушениях в системе переноса кислорода. Присутствие 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах характерно не для всех видов у птиц и черепах его заменяет, по-видимому, инозитпентафос-фат. [c.313]

    Гемоглобия гих да. Так же как и у большинства других животных, у человека на разных стадиях развития организма имеются различные типы гемоглобина в крови. Гемоглобин плода и гемоглобин взрослого человека различаются по спектрам поглощения света и электрофоретическим свайствам. В крови зародыша на ранних стадиях его развития присутствует гемоглобин третьего типа. Зародышевый гемоглобин Р обладает более высоким сродством к кислороду, чем гемоглобин А взрослых людей. Благодаря этому возможен оптимальный перенос кислорода от гемоглобина А матери к гемоглобину Р плода. Более высокое сродство гемоглобина К к кислороду подтверждается также тем, что он связывает ДФГ менее прочно, чем гемоглобин А. [c.173]


chem21.info

Перенос газов кровью

Кровь
служит переносчиком кислорода из
альвеолярного воздуха к тканям и двуокиси
углерода от тканей тела к легочным
альвеолам. Количество газа, растворяющегося
в крови, зависит от следующих факторов:
состав жидкости, объем и давление газа
вне жидкости, температура жидкости и
физические свойства данного газа. Для
определения степени растворимости газа
введен показатель — коэффициент
растворимости. Он отражает объем газа,
который может раствориться в 1 мл жидкости
при температуре 0 °С и давлении его,
равном 760 мм рт. ст. Если над жидкостью
находится несколько газов, то каждый
из них растворяется соответственно его
парциальному давлению.

Парциальное
давление

это часть общего давления газовой смеси,
приходящегося на долю того или иного
газа смеси. Парциальное давление можно
узнать, если известны давление газовой
смеси и процентный состав данного газа.
Если общее давление газовой смеси
обозначить Р (мм рт. ст.), а содержание
газа — а (в объемных процентах), то
парциальное давление газа р можно найти
по формуле Дальтона: р = р -T7J7J-,
за
вычетом давления водяного пара — 47 мм
рт. ст. Например, при атмосферном давлении
воздуха 760 мм рт. ст. парциальное давление
кислорода составит примерно 21 % (от 760
мм), т. е. 159 мм рт. ст., азота — 7 9 % (от 760
мм), т. е. 596 мм рт. ст.

Если
газы растворены в жидкости, то применяют
термин «напряжение»,
что
аналогично понятию «парциальное
давление». У млекопитающих животных
напряжение кислорода в крови ниже
атмосферного. Так, в атмосферном воздухе
оно равно 150 мм рт. ст., а при переходе
его в клетки — нескольким миллиметрам,
причем уровень напряжения кислорода
непосредственно связан с местом его
нахождения в данный период дыхания
(альвеолярный воздух, артериальная и
венозная кровь).

Связывание и перенос кислорода кровью.

Кислород,
поступающий в кровь, поглощается плазмой
в незначительном количестве, основная
же его часть переходит в эритроциты,

где
связывается с гемоглобином (НЬ) и образует
с кислородом непрочное, легко диссоциирующее
соединение — оксигемоглобин — НЬ02.
Связывание кислорода гемоглобином
зависит от напряжения кислорода в крови
и является легкообратимым процессом.
При понижении напряжения кислорода
оксигемоглобин отдает кислород.
Соотношение между парциальным давлением
и количеством образовавшегося
оксигемоглобина можно выразить кривой
диссоциации оксигемоглобина, напоминающей
по форме гиперболу. Нижняя часть кривых
характеризует свойства гемоглобина в
зоне низкого парциального давления

кислорода,
которые близки к имеющимся в тканях.
Средняя частькривой создает представление
о свойствах гемоглобина при тех величинах
напряжения кислорода, которые имеются
в венозной крови, а верхняя ее часть
соответствует условиям, имеющимся в
альвеолах легких. При парциальном
давлении кислорода 80—100 мм рт. ст., то
есть в тех условиях, которые имеются в
альвеолах, он быстро поступает в кровь,
и образуется оксигемоглобин. При низких
парциальных давлениях кислорода, как
это происходит в тканях, оксигемоглобин
распадается, и кислород, освобождаясь,
переходит в ткани.

На
связывание кислорода гемоглобином
влияет наличие двуокиси углерода. При
одном и том же парциальном давлении в
присутствии окиси углерода меньше
связывается кислорода и кривая диссоциации
оксигемоглобина смещается вправо. В
связи с этим поступление С 0 2 из тканей
в кровь облегчает освобождение кислорода
из оксигемоглобина и переход его в
ткани. Наоборот, выделение из крови С 0
2 в легких способствует связыванию
кислорода гемоглобином.

В
снабжении мышц кислородом при напряженной
работе важную роль играет внутримышечный
пигмент миоглобин, который дополнительно
связывает кислород. Связь кислорода с
миоглобином более прочная, чем с
гемоглобином. При этом существенное
значение имеют ферментативные
внутриклеточные процессы.

Количество
кислорода, которое может быть связано
100 мл крови при полном переходе гемоглобина
крови (НЬ) в оксигемоглобин (НЬ02 ),
составляет кислородную
емкость крови.
1
г гемоглобина может связать 1,34 % мл
кислорода, следовательно, если в крови
содержится 14 % гемоглобина, то она
способна связать 19 мл кислорода. У
большинства животных кислородная
емкость крови составляет 14,2—19,8 об %.

Связывание
и перенос углекислого газа кровью
.
В
венозной крови содержится 50—58 об %
двуокиси углерода, причем наибольшая
ее часть содержится в плазме и эритроцитах
в виде угольной кислоты, около 2,5 об % —
в растворенном состоянии и 4—5 об %
связано с гемоглоби: ном в виде
карбогемоглобина.

Образующаяся
в тканях двуокись углерода легко
диффундирует в кровь сосудистых
капилляров большого круга кровообращения,
так как напряжение С 0 2 в тканях значительно
выше его напряжения в артериальной
крови. Двуокись углерода, растворяясь
в плазме, диффундирует внутрь эритроцитов,
где она под влиянием фермента карбоангидразы
превращается в угольную кислоту: С 0 2 +
Н 2 О ^ Н 2 С 0 3 . Поскольку вся двуокись
углерода в эритроцитарной плазме
переходит в угольную кислоту, напряжение
С 0 2 внутри эритроцитов падает до нуля.

В
связи с этим в эритроциты постоянно
поступают новые порции СОг, концентрация
ионов НС03 , образующихся в эритроцитах,
возрастает, и эти ионы начинают
диффундировать в плазму. Здесь они
присоединяют Na, образуя ЫаНСОз,
освобождающийся хлор проникает в
эритроциты.

Оксигемоглобин
имеет константу диссоциации в 70 раз
большую, чем дезоксигемоглобин.
Оксигемоглобин — более сильная кислота,
чем угольная, а дезоксигемоглобин —
более слабая. Поэтому в артериальной
крови оксигемоглобин, вытеснивший ионы
К + из бикарбонатов, переносится в виде
соли КНЬ02 . В тканевых капиллярах часть
КНЬ02 отдает кислород и превращается в
КНЬ. Из него угольная кислота, как более
сильная, вытесняет ионы К + : КНЬ02 + Н 2 С
0 3 = КНЬ + 0 2 + -г-КНСОзТ

Таким
образом, превращение оксигемоглобина
в гемоглобин сопровождается увеличением
способности крови связывать двуокись
углерода. Это явление получило название
эффекта
Холдена.
Гемоглобин
служит источником катионов К+, необходимых
для связывания угольной кислоты в форме
бикарбонатов. В эритроцитах тканевых
капилляров образуется дополнительное
количество бикарбоната калия, а также
карбогемоглобин, а в плазме крови
увеличивается количество бикарбоната
натрия.

Бикарбонат
с кровью попадает з капилляры малого
круга кровообращения, где в эритроцитах
происходит обратная реакция, и
освобождающаяся двуокись углерода из
крови поступает по законам диффузии в
альвеолярный воздух.

Газообмен
в легких
.
Обмен
газов между альвеолярным воздухом и
венозной кровью малого круга кровообращения
происходит вследствие разницы парциальных
давлений кислорода (102—40 = 62 мм рт. ст.)
и двуокиси углерода (47 — 40 = 7 мм рт. ст.).
Эта разница вполне достаточна для
быстрой диффузии газов на поверхности
соприкосновения стенки капилляров с
альвеолярным воздухом . Двуокись углерода
диффундирует через альвеолы примерно
в 25 раз быстрее кислорода, поэтому
достаточно разности давлений всего в
0,03 мм рт. ст. Даже при разнице в давлении
0 2 в 30— 35 мм через 1 см2 альвеол проходит
за минуту 6,7 см3 , а через всю поверхность
альвеол человека — 6000 см3 кислорода.
Такая скорость и величина диффузии
кислорода полностью обеспечивают
максимальную интенсивную физическую
работу.

studfiles.net

Транспорт кислорода кровью

31 августа 2015

Просмотров: 3619

Транспорт кислорода кровью является жизненно важным процессом для функционирования всего организма. Гемолимфатическое соединение человека переносит частицы О2 к каждой клеточной структуре и всем тканям, что необходимо для их жизнедеятельности.

Какие клеточные структуры отвечают за транспортировку молекул О2 по гемолимфатическому веществу?

Гемолимфатическое соединение человека состоит из жидкой части, которая известна как плазма, а также из форменных элементов, которые представлены кровяными клеточными единицами, находящимися в плазме. Среди всех типов кровяных тельц и пластин именно эритроциты предназначены для того, чтобы производить перенос газов кровью.

Эритроциты имеют особую структуру: они вогнутые, что необходимо для того, чтобы удерживать частицы О2, когда происходит транспортировка атомами. Чтобы частицы «прилипали» к красным кровяным тельцам, в составе эритроцитов есть гемоглобин. Именно он и способен удерживать частицы газов для их транспортировки.

О2 поступает в гемолимфатическое средство из дыхательных органов. Затем эритроциты «цепляют» каждую частицу газа, после чего она путешествует по организму человека с большой скоростью. Далее эритроцит перевозит О2 к необходимой единице клеточного типа.

После этого частица кислорода транспортируется в саму клеточную единицу. На обратном пути эритроцитные клеточные единицы перевозят частицы углекислого газа. Эту процедуру выполняет и гемоглобин, который входит в структуру эритроцитов. Так возможен процесс транспортировки газа по самой гемолимфатической жидкости, газообмен между частицами гемолимфатического соединения и прочими типами клеточных единиц.

Состояние частиц О2 в гемолимфе человека

В гемолимфатическом соединении О2 преобладает в растворенном состоянии. Только так он может начать взаимодействовать со структурами гемоглобина. В плазменном соединении происходит растворение только малой дозы О2. При температуре в 37 градусов по Цельсию растворимость данного элемента приближается к 0.225 мл * л-1 * кПа-1. Исходя из этих данных, на 100 мл кровяного плазменного соединения может быть произведен перенос только 0,3 мл соединений О2, если будет поддерживаться давление в 13.3 кПа. Понятно, что такие показатели объема переноса О2 являются недостаточными для нормального функционирования организма человека. Если принимать подобные критерии уровня концентрации О2 в гемолимфе и условия его транспортировки и потребления клеточными единицами, то в спокойном состоянии минутный объем гемолимфы должен составлять около 150 л на минуту.

Вот почему очень важно наличие гемоглобина в гемолимфе. В противном случае каждая клеточная единица испытывала бы недостаток воздуха.

Именно гемоглобин является важным фактором в транспортировке О2. Каждый грамм этого элемента может связывать около 1.4 мл О2.

В такой ситуации легко можно подсчитать, что при 150 г на литр единиц гемоглобина в 100 мл гемолимфы можно перенести почти 30 мл гемолимфы. А это уже является нормальным показателем О2 для его обменного процесса между кровью и тканями для их нормального функционирования насыщения воздухом.

Параметры дыхательной значимости гемолимфы

Существует несколько параметров, которые помогают определить дыхательную функцию гемолимфы.

Первым критерием является емкость кислородного типа. Этот параметр определяется для гемоглобинных единиц. Данная величина помогает определить концентрацию О2, который находится в связанном положении с гемоглобином, причем учитывается полный объем насыщения.

Вторым параметром является содержание О2 в гемолимфе. Эта величина отражает содержание О2 в крови. Благодаря этому критерию можно выяснить настоящее количество О2, которое имеется в обоих состояниях (растворенный тип О2, а также структурированный в гемоглобине).

Третьим параметром является уровень кислородного объема гемоглобина. В нормальном состоянии на 100 мл кровяной жидкости артериального типа приходится около 20 мл О2. Для венозной крови рассчитано, что этот параметр колеблется между 13 и 14 мл О2.

В данном случае отличие между кровяной жидкостью в артериях и венах будет составлять приблизительно 6 мл. Пропорция содержания О2, который находится в структурированном состоянии, к емкости О2 гемоглобина и является параметром, который показывает степень кислородного наполнения гемоглобина. При нормальном здоровье человека данная величина должна составлять около 96%.

Обменный газовый процесс газов между кровяной жидкостью и клеточными единицами

Процесс газообмена О2 и углекислого газообразного вещества между кровяной жидкостью, которая протекает в капиллярах, относящихся к большому кругу, и клеточными структурами различных типов тканей происходит за счет метода обычной диффузии. Кислород переходит из кровяной жидкости в клеточные структуры, а углекислый газ, наоборот, движется от клеточных структур различных типов тканей в кровяную жидкость.

Такая транспортировка газов для дыхания клеток осуществляется под действием вещества интерстициального типа и градиента этих газообразных веществ в капиллярной крови. В данном случае можно наблюдать отличие в давлении. Разное кислородное давление в обеих сторонах от стенки кровеносного сосуда обеспечивает диффузионное движение кислородных частиц из кровяного вещества в вещество интерстициального типа. Давление в данном случае может колебаться между 29 и 81 мм.рт.ст.

Напряжение углекислого газа может колебаться от 21 до 41 мм.рт.ст. в соединении интерстициального типа выше, чем в кровяной жидкости. В таком случае переход углекислого газа происходит приблизительно в 20 раз скорее, чем кислородное диффузное движение, поэтому удаление углекислого газа из клеток происходит намного проще и быстрее, чем доступ кислородного вещества к клеткам.

На то, как происходят газообменные процессы в тканях и крови, влияют не только интерстициальная жидкость и градиента давления, но и площадь, где происходит обменный процесс, расстояние диффузного типа и коэффициенты данного параметра для той среды, где происходит сама диффузия. Установлено, что чем плотнее будет стенка капилляра, тем короче будет диффузное расстояние. Площадь, где будет происходит диффузия, может влиять на количество эритроцитов, которые протекают через капилляры за определенный промежуток времени в зависимости от движения крови в микроциркуляторном русле.

На то, как быстро выходит кислород из крови в клеточные структуры, влияет величина конвекции плазмы, а также цитоплазма в обоих типах клеток от кровяной жидкости и от других тканей, куда должен перейти кислород. Если клетки тканей будут больше потреблять кислорода, то его напряжение начнет снижаться, а это приводит к тому, что облегчается процесс диссоциации гемоглобина, насыщенного кислородом.

Некоторые особенности

Коэффициент утилизации кислорода — это величина, которая показывает, какое количество кислорода потребляет клетка ткани.

Коэффициент высчитывается в процентах от общей концентрации кислорода в крови артериального типа. В обычном спокойном состоянии данная величина должна составлять около 30%. Но в разных тканях этот параметр может отличаться. К примеру, при диффузии кислорода в клетки миокарда коэффициент утилизации кислорода составляет от 40 до 60%. Такие же пределы для колебания имеют ткани печени и серого вещества головного мозга.

Транспорт кислорода происходит от дыхательной системы, затем он поступает в кровь, где взаимодействует с гемоглобином, а после этого поступает в каждую клетку организма человека. После этого клетки его используют для функционирования, и он начинает преобразовываться.

Теперь кровь на обратном пути доставляет в легкие уже углекислый газ. Так осуществляется газообмен.

Автор:


Иван Иванов

Поделись статьей:

Оцените статью:

Загрузка…

Похожие статьи

osostavekrovi.ru

11.1. Дыхательная функция крови. Буферная система крови

Кровь играет
определяющую роль в поддержании
кислотно-щелочного равновесия, изменение
которого может привести к развитию
патологических состояний или гибели
организма. Поэтому в организме существуют
специальные системы, которые препятствуют
изменению рН крови и других биологических
жидкостей при образовании кислых и
щелочных продуктов или при большом
поступлении воды. Такую роль выполняют
отдельные физиологические системы
(дыхательная, выделительная), а также
буферные системы. Последние очень быстро
(в течение нескольких секунд) реагируют
на изменение концентрации Н+
и ОН
в водных средах и являются срочными
регуляторами кислотно-основного
состояния в тканях организма.

Буферные системы
– это смесь слабой кислоты и её растворимой
соли, двух солей или белков, которые
способны препятствовать изменению рН
водных сред. Действие буферных систем
направлено на связывание избытка Н+
или ОН
в среде и поддержание постоянства рН
среды. При действии буферной системы
образуются слабодиссоциируемые вещества
или вода. К основным буферным системам
крови относятся бикарбонатная, белковая
(гемоглобиновая) и фосфатная. Имеются
также ацетатная и аммонийная буферные
системы.

Бикарбонатная
буферная система

— мощная и самая управляемая система
крови и внеклеточной жидкости. На её
долю приходится около 10% всей буферной
ёмкости крови. Бикарбонатная система
представляет собой сопряжённую
кислотно-основную пару, состоящую из
молекулы угольной кислоты Н2СО3,
выполняющую роль донора протона, и
бикарбонат-иона НСО3,
выполняющего роль акцептора протона:

СО2
+ Н2О
↔ Н2СО3
↔ Н+
+ НСО3

Истинная концентрация
недиссоциированных молекул Н2СО3
в крови незначительна и находится в
прямой зависимости от концентрации
растворённого СО2.
При нормальном значении рН крови (7,4)
концентрация ионов бикарбоната НСО3
в плазме крови превышает концентрацию
СО2
примерно в 20 раз. Бикарбонатная буферная
система функционирует как эффективный
регулятор в области рН = 7,4. Механизм
действия этой системы заключается в
том, что при выделении в кровь относительно
больших количеств кислых продуктов
протоны Н+
взаимодействуют с ионами бикарбоната
НСО3
, что приводит к образованию
слабодиссоциируемой Н2СО3.
Последующее снижение концентрации
Н2СО3
достигается в результате ускоренного
выделения СО2
через лёгкие в результате их гипервентиляции.
Если в крови увеличивается количество
оснований, то они, взаимодействуя со
слабой угольной кислотой, образуют ионы
бикарбоната и воду. При этом не происходит
сколько-нибудь заметных сдвигов в
величине рН. Кроме того, для сохранения
нормального соотношения между компонентами
буферной системы в этом случае подключаются
физиологические механизмы регуляции
кислотно-основного равновесия: происходит
задержка в плазме крови некоторого
количества СО2
в результате
гиповентиляции лёгких. Бикарбонатная
система тесно связана с гемоглобиновой
системой.

Фосфатная буферная
система

представляет собой сопряжённую
кислотно-основную пару, состоящую из
иона Н2РО4
(донор протонов, выполняет роль кислоты)
и иона НРО42-
(акцептор протонов, выполняет роль
соли). Фосфатная буферная система
составляет лишь 1% от буерной ёмкости
крови. В других тканях эта система
является одной из основных. Фосфатная
буферная система способна оказывать
влияние при изменениях рН в интервале
от 6,1 до 7,7 и может обеспечивать определённую
ёмкость внутриклеточной жидкости,
величина рН которой в пределах 6,9-7,4. В
крови максимальная ёмкость фосфатного
буфера проявляется вблизи значения
7,2. Органические фосфаты также обладают
буферными свойствами, но мощность их
слабее, чем неорганического фосфатного
буфера.

Белковая буферная
система

имеет меньшее значение для поддержания
кислотно-основного равновесия в плазме
крови, чем другие буферные системы.
Белки образуют буферную систему благодаря
наличию кислотно-основных групп в
молекуле белков: белок-Н+
(кислота, донор протонов) и белок
(сопряжённое основание, акцептор
протонов). Белковая буферная система
плазмы крови эффективна в области
значений рН 7,2-7,4.

Гемоглобиновая
буферная система

– самая мощная буферная система крови,
на её долю приходится 75% от всей буферной.
Участие гемоглобина в регуляции рН
крови связано с его ролью в транспорте
кислорода и углекислого газа. При
насыщении кислородом гемоглобин
становится более сильной кислотой
(ННbО2).
Гемоглобин, отдавая кислород, превращается
в очень слабую органическую кислоту
(ННb).

Гемоглобиновая
буферная система состоит из неионизированного
гемоглобина ННb
(слабая органическая кислота, донор
протонов) и калиевой соли гемоглобина
КНb
(сопряжённое основание, акцептор
протонов). Точно так же может быть
рассмотрена оксигемоглобиновая буферная
система. Система гемоглобина и система
оксигемоглобина являются взаимопревращающимися
системами и существуют как единое целое.
Буферные свойства гемоглобина обусловлены
возможностью взаимодействия кисло
реагирующих соединений с калиевой солью
гемоглобина:

КНb
+ Н2СО3
=> КНСО3
+ ННb.

Это обеспечивает
поддержание рН крови в пределах
физиологически допустимых величин,
несмотря на поступление в венозную
кровь большого количества СО2
и других продуктов обмена кислотного
характера. Гемоглобин (ННb),
попадая в капилляры лёгких, превращается
в оксигемоглобин (ННbО2),
что приводит к некоторому подкислению
крови, вытеснению части Н2СО3
из бикарбонатов и понижению щелочного
резерва крови.

Дыхательная
функция крови.

Важной функцией крови является её
способность переносить кислород к
тканям и СО2
от тканей к лёгким. Веществом, осуществляющим
эту функцию, является гемоглобин.
Гемоглобин способен поглощать О2
при сравнительно высоком содержании
его в атмосферном воздухе и легко
отдавать при понижении парциального
давления О2:

Нb
+ О2
↔ НbО.

Поэтому в легочных
капиллярах происходит насыщение крови
О2,
в то время как в тканевых капиллярах,
где парциальное давление его резко
снижается, наблюдается обратный процесс
– отдача кровью кислорода тканям.

Образующийся в
тканях при окислительных процессах СО2
подлежит выведению из организма.
Обеспечение такого газообмена
осуществляется несколькими системами
организма.

Наибольшее значение
имеют внешнее, или легочное, дыхание,
обеспечивающее направленную диффузию
газов через альвеолокапиллярные
перегородки в легких и обмен газов между
наружным воздухом и кровью; дыхательная
функция крови, зависимая от способности
плазмы растворять и способности
гемоглобина обратимо связывать кислород
и углекислый газ; транспортная функция
сердечно-сосудистой системы (кровотока),
обеспечивающая перенос газов крови от
легких к тканям и обратно; функция
ферментных систем, обеспечивающая обмен
газов между кровью и клетками тканей,
т.е. тканевое дыхание.

Диффузия газов
крови осуществляется через мембрану
клеток по концентрационному градиенту.
За счет этого процесса в альвеолах
легких в конце вдоха происходит
выравнивание парциальных давлений
различных газов в альвеолярном воздухе
и крови. Обмен с атмосферным воздухом
в процессе последующих выдоха и вдоха
вновь приводит к различиям концентрации
газов в альвеолярном воздухе и в крови,
в связи с чем происходит диффузия
кислорода в кровь, а углекислого газа
из крови.

Большая часть О2
и СО2
переносится
в форме связи их с гемоглобином в виде
молекул HbO2
и HbCO2.
Максимальное количество кислорода,
связываемое кровью при полном насыщении
гемоглобина кислородом, называется
кислородной емкостью крови. В норме ее
величина колеблется в пределах 16,0–24,0
об.% и зависит от содержания в крови
гемоглобина, 1 г которого может связать
1,34 мл кислорода (число Хюфнера).

Связывание кислорода
гемоглобином является обратимым
процессом, зависимым от напряжения
кислорода в крови, а также от других
факторов, в частности от рН крови.

СО2,
образующийся в тканях, переходит в кровь
кровеносных капилляров, затем диффундирует
внутрь эритроцита, где под влиянием
карбоангидразы превращается в угольную
кислоту, которая диссоциирует на Н+
и НСО3.
НСО3
частично диффундируют в плазму крови,
образуя бикарбонат натрия. Он при
поступлении крови в легкие (как и ионы
НСО3,
содержащиеся в эритроцитах) образует
СО2,
который диффундирует в альвеолы. Около
80% всего количества СО2
переносится от тканей к легким в виде
бикарбонатов, 10% – в виде свободно
растворенной углекислоты и 10% – в виде
карбоксигемоглобина. Карбоксигемоглобин
диссоциирует в легочных капиллярах на
гемоглобин и свободный СО2,
который удаляется с выдыхаемым воздухом.
Освобождению СО2
из связи с
гемоглобином способствует превращение
последнего в оксигемоглобин, который,
обладая выраженными кислотными
свойствами, способен переводить
бикарбонаты в угольную кислоту,
диссоциирующую с образованием молекул
воды и СО2.

При недостаточном
насыщении крови кислородом развивается
гипоксемия,
которая сопровождается развитием
гипоксии,
т.е. недостаточным снабжением тканей
кислородом. Тяжелые формы гипоксемии
могут вызвать полное прекращение
доставки кислорода тканям, тогда
развивается аноксия,
в этих случаях наступает потеря сознания,
которая может закончиться смертью.

Патология газообмена,
связанная с нарушением транспорта газов
между легкими и клетками организма,
наблюдается при уменьшении газовой
емкости крови вследствие недостатка
или качественных изменений гемоглобина,
проявляется в виде анемических гипоксий.
При анемиях кислородная емкость крови
уменьшается пропорционально снижению
концентрации гемоглобина. Снижение
концентрации гемоглобина при анемиях
ограничивает и транспорт углекислоты
от тканей к легким в форме карбоксигемоглобина.

Нарушение транспорта
кислорода кровью возникает также при
патологии гемоглобина, например при
серповидно-клеточной анемии, при
инактивации части молекул гемоглобина
за счет превращения его в метгемоглобин,
например, при отравлении нитратами
(метгемоглобинемия), или в карбоксигемоглобин
(отравление СО).

Нарушения газообмена
вследствие уменьшения объемной скорости
кровотоки в капиллярах возникают при
сердечной недостаточности, сосудистой
недостаточности (в т.ч. при коллапсе,
шоке), локальные нарушения – при
ангиоспазме и др. В условиях застоя
крови концентрация восстановленного
гемоглобина возрастает. При сердечной
недостаточности этот феномен особенно
выражен в капиллярах отдаленных от
сердца участков тела, где кровоток
наиболее замедлен, что клинически
проявляется акроцианозом. Первичное
нарушение газообмена на уровне клеток
наблюдается главным образом при
воздействии ядов, блокирующих дыхательные
ферменты. В результате клетки утрачивают
способность утилизировать кислород, и
развивается резкая тканевая гипоксия,
приводящая к структурной дезорганизации
субклеточных и клеточных элементов,
вплоть до некроза. Нарушению клеточного
дыхания может способствовать витаминная
недостаточность, например дефицит
витаминов В2,
РР, являющихся коферментами дыхательных
ферментов.

studfiles.net

Как кислород поступает к местам его использования в животных организмах

  • Беременность
    • Беременность — признаки и подготовка
    • Питание и фитнес при беременности
    • Первый триместр беременности
    • Второй триместр беременности
    • Третий триместр беременности
    • Роды и подготовка
    • Беременность: ответы на частые вопросы
  • Лечение
    • Бесплодие
      • Лечение бесплодия
      • Женское бесплодие
      • Лечение женского бесплодия
    • Сахарный диабет
    • Простуда
    • Геморрой
    • Гайморит
    • Герпес
    • Молочница
    • Цистит
    • Грипп
    • Ветрянка
    • Как бросить курить
    • Депрессия
  • Энциклопедия
    • Питание
      • Правильное питание
      • Полезные диеты
      • Практические рекомендации
      • Витамины
      • Макро- и микроэлементы
      • Аминокислоты
      • Жиры
      • Фрукты, ягоды, орехи
      • Овощи, грибы, бобовые
      • Крупы, макароны, хлеб
      • Травы и растения
    • Наш организм
      • Аборт
      • Похудение
        • Основы похудения
        • Диеты для похудения
      • Внутренние органы
      • Части тела
      • УЗИ
    • Инструменты
    • Новости и сюжеты
  • Статьи
    • Питание
      • Диеты
      • Вегетарианство и сыроедение
      • Правильное питание
      • Натуральные продукты
    • Образ жизни
      • Сон
      • Стрессы
      • Фитнес
      • Мышление
      • Духовность
    • Окружающая среда
      • Экология
      • Климат
      • Атмосфера
    • Профилактика
      • БАД
      • Закаливание
    • Наш организм
      • Анатомия
      • Физиология
      • Психология
    • Оздоровление
      • Болезни
      • Лечение
      • Лекарства
      • Аппараты
    • Медицина
      • Восточная
      • Народная
      • Западная
  • Врачи и клиники
    • Врачи
    • Косметические улучшения
    • Массаж
    • Оздоровление
    • Отдых
    • Профилактика
    • Психическое здоровье
    • Салоны
    • Спа
    • Спорт
    • Товары
    • Услуги
    • Уход за глазами
    • Уход за зубами
    • Фитнес
    • Холизм
  • Сообщество
    • Группы
    • Участники
    • Найти соратников
    • Делимся опытом
    • Форум
    • Блоги
    • Фото

www.nazdor.ru

Белки, переносящие кислород — Справочник химика 21





    Транспортные белки Переносчики кислорода Гемоглобин (переносит [c.259]

    При слове белок прежде всего вспоминается хорошо всем известный белок куриного яйца. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков, в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты, катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.338]








    Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина—белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени. [c.21]

    Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

    Комплексообразователем в хлорофилле выступает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую сторону — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. В кровеносных капиллярах происходит отщепление кислорода, который используется для осуществления различных ферментативных процессов окисления органических веществ. Гемоглобин возвращается в легкие и снова участвует в переносе кислорода. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.154]

    Хромопротеиды — соединения, состоящие из белка, связанного с тем или иным окращенным соединением небелкового характера. К наиболее изученным хромопротеидам относятся соединения хлорофилла с белком, играющие важную роль в процессе фотосинтеза, а также гемоглобин человека и животных, с помощью которого осуществляется перенос кислорода и отчасти углекислоты кровью. [c.222]

    Переходя от клетки к многоклеточному организму, мы встречаемся с новыми, специализированными функциями белков. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса кислорода [c.176]

    Наряду с ферментативным катализом, биофизика исследует и другие динамические свойства белковых молекул, ответственные за механохимические процессы, за иммунологическую защиту, за запасание и перенос кислорода и т. д. Соответственно следует говорить о физике сократительных белков как основе механохимии, о физике иммунитета и даже о физике отдельных белков — миоглобина и гемоглобина, например. [c.178]

    Теперь мы рассмотрим гемоглобин более подробно и попытаемся выяснить, чем определяется его способность переносить кислород из легких в ткани, а ионы Н и молекулы СО — из тканей в легкие. Мы увидим, каким образом четвертичная структура гемоглобина помогает регулировать выполнение этих важных транспортных функций. Гемоглобин представляет собой прототип или модель многих других регуляторных олигомерных белков. [c.205]

    Белки выполняют поразительно много разнообразных заданий. Почти все химические реакции в организме катализируются особой группой белков, называемых ферментами. Расщепление питательных веществ для генерирования энергии и синтез новых клеточных структур включают тысячи химических реакций, возможность протекания которых обеспечивается белковым катализом. Белки также выполняют роль переносчиков, например гемоглобин переносит кислород от легких к тканям. Мышечные сокращения и внутриклеточные движения — это взаимодействие молекул белков, чье предназначение состоит в осуществлении координированных движений. Еще одна группа белковых молекул, так называемые антитела, защищает нас от чужеродных веществ, таких как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Активность нашей нервной системы также зависит от белков, которые получают, передают и собирают информацию из внешнего мира. Белки — это также гормоны, управляющие ростом клеток и координирующие их активность. [c.116]

    Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических лактивных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

    Этот пептид получается при отщеплении хвоста гигантской молекулы белка, входящей в гемоглобиновый комплекс, который осуществляет перенос кислорода из легких ко всем тканям организма. [c.99]

    Важнейшую группу хромопротеидов составляют сложные белки, простетическая группа которых содержит пиррольные кольца. К таким хромопротеидам относятся соединение хлорофилла с белком, играющее важную роль в усвоении углекислоты растениями гемоглобин человека и животных, при помощи которого осуществляется перенос кислорода и отчасти углекислоты кровью миоглобин — дыхательный пигмент мышечных клеток позвоночных и беспозвоночных животных ряд ферментов, участвующих в окислительных процессах (цитохромы, каталаза, пероксидаза). [c.63]

    Многие биохимические процессы зависят от степени ионизации участвующих в них молекул. К их числу относятся реакции, катализируемые фермен-тами, связывание белками различных ионов, процесс переноса кислорода с участием гемоглобина, конформационные изменения белков и других био-полимеров, поведение малых и больших молекул при электрофоретическом и хроматографическом разделении и т. д. Мы начнем поэтому наше рас-смотрение с проблемы протолитического равновесия. [c.17]

    Гем служит коферментом для белков, участвующих в переносе кислорода в организме, для ферментов, катализирующих различные реакции окисления, и для ферментов, катализирующих разложение перекисей (см. гл. XV). [c.233]

    Гемоглобин осуществляет перенос кислорода от легких к различным органам, в которых протекают реакции окисления. Молекула гемоглобина состоит из двух пар полипептидных цепей (их аминокислотная последовательность известна) и четырех гемов, соединенных слабыми связями с гло-биновой частью (см. гл. IV). Пятое и шестое лигандные места атома железа гема заняты двумя имидазольными группами гистидиновых остатков глобина. Гемоглобин обладает замечательной способностью вступать в обратимую реакцию с молекулярным кислородом, образуя оксигемоглобин, в котором кислород заменяет одну из имидазольных групп и становится шестым лигандом атома железа, причем само железо не окисляется. Метгемоглобин, в котором /келезо окислено до трехвалентного состояния, ие способен соединяться с кислородом. Помимо кислорода гемоглобин соединяется и с другими небольшими молекулами или ионами. Следует, в частности, отметить его способность образовать очень прочный комплекс с окисью углерода, чем и объясняется известная токсичность этого соединения. Гем служит коферментом и некоторых других белков, по своей биохимической [c.233]

    Сочетание специфического белка глобина и гема обусловливает указанную на стр. 451 уникальную способность гемоглобина переносить кислород от легких к клеткам тканей. Большинство хромопротеидов аналогично гемоглобину содержит в своем составе ионы металлов (железо нли медь). [c.454]

    Гемовые белки выполняют ряд специализированных функций. Например, гемоглобин переносит кислород, а многие цитохромы участвуют в процессах переноса электронов. Естественно, сразу же возникает проблема установления корреляции между структурой и функцией этих белков. К той же группе проблем относится вопрос о том, какие изменения конформации в трех субъединицах тетрамерного белка гемоглобина вызывают связывание кислорода гемом четвертой из субъединиц, или вопрос о том, каким образом электрон проходит через белковую глобулу к гемовому железу, а затем от железа к акцептору электронов. Чтобы ответить на такого рода вопросы путем использования метода ЯМР, прежде всего следует попытаться извлечь из данных ЯМР сведения о структуре системы, [c.396]

    Буферные растворы играют важную роль в биологии и медицине. Так, водные растворы живого организма характеризуются определенными величинами pH. Например, pH крови колеблется в пределах 7—7,9 со средней величиной 7,4. Если pH выходит за эти пределы, то кровь теряет способность переносить кислород. Сама жизнь организма зависит от способности крови регулировать pH в весьма узких пределах. А это достигается содержанием в крови ацетатных, фосфорных и карбонатных буферных систем, а также систем с таким же действием из аминокислот и белков. [c.141]

    Гемоглобин обратимо связывает кислород, так что в условиях новыщеиного парциального давления кислорода, которое существует в легких, предпочтительна ассоциация кислорода с белком. Напротив, в тканях, которым необходим кислород, кисло-родгемоглобиновый комплекс диссоциирует, и кислород переносится к другому кислородсвязывающему гемопротеину — миоглобину, белковая часть которого состоит из одной полипептидной цепи. Миоглобин содействует переносу кислорода крови в клетки мыщц, которые затем запасают кислород как источник энергии [233]. [c.360]

    Действительно, к наиболее замечательному свойству гемоглобина относится его способность кооперативно связывать кислород, т. е. сродство тетрамера к кислороду возрастает по мере насыщения кислородом. Концепция аллостерии, выдвинутая Моно и сотр., была создана в процессе изучения свойств этого белка. Кооперативность необходима для переноса кислорода от носителя гемоглобина к акцептору миоглобину, а также для выполнения других физиологических функций. [c.361]

    Число атомов в молекуле не ограничено. Молекулы газов могут содержать один атом (например, в веществе — аргоне, Аг), два (О2) может быть небольшое число атомов, измеряемое десятками (Зе). Молекулы гемоглобина, белка ответственного за перенос кислорода из легких к тканям тела, имеют эмпирическую формулу ( 738Hll65O208N20зS2Fe) и содержат тысячи атомов. Очень большое количество атомов часто содержат молекулы твердых веществ. Так, алмаз, практически представляет молекулу-кристалл, с числом атомов углерода, соизмеримым со значением постоянной Авогадро. Принято молекулы с числом атомов приблизительно до 100 и содержащих повторяющиеся группировки атомов условно называть олигомерами, а более крупные относят к полимерным молекулам или, просто, полимерам. [c.98]

    Ассоциация биологически важных молекул с образованием комплексов лежит в основе построения надмолекулярных структур клетки и является важным этапом в функционировании белков и нуклеиновых кислот в живых организмах. Например, перенос кислорода из легких в различные органы, потребляющие кислород, происходит с помощью специального белка, содержащегося в красных кровяных тельцах — эритроцитах, так называемого гемоглобина, который способен образовывать комплекс с кислородом. В легких происходит ассоциация кислорода с гемоглобином (НЬ) с образованием комплекса НЬ+ + Оа ч НЬОа. В органах, потребляющих кислород, комплексдиссо- циирует, и выделившийся кислород расходуется на реакции окисления. [c.226]

    Под названием гемоглобин объединяют многие виды белка, осуществляющего перенос кислорода. Гемоглобин имеет молекулярный вес порядка 64000, каждая его молекула содержит четыре группы гема, четыре атома железа и при насыщении связывает четыре молекулы кислорода. Миоглобин — это белок, который служит как депо кислорода. Он выделен из мышц. Его молекулярный вес равен 16000, каждая молекула содержит одну группу гема, один атом железа и при насыщении связывает одну молекулу кислорода. Миоглобин был первым белком, для которого была установлена детальная молекулярная структура (методом дифракции рентгеновских лучей, Кендрю, 1959 г.). Молекулярная структура гемоглобина также найдена с помощью этого метода. В действительности гемоглобин представляет собой тетрамер, все четыре составляющие которого имеют молекулярный вес порядка 16000 каждая и очень сходны с миоглобином как по аминокислотному составу, так и по пространственной конформации. [c.231]

    Большинство из перечисленных металлов, за исключением непереходных цинка, кадмия, ртути и свинца, относятся к й-эле-ментам. Наличие вакансий в электронных оболочках -элементов обуславливает легкость их включения в комплексные соединения, в том числе и с биолигандами. Благодаря этому такие металлы с переменной валентностью, как Си, Со, N1, V, Сг, Мп, Ке, наряду с цинком и молибденом входят в состав простетических групп ферментов и некоторых белков. В составе комплексов с биомолекулами они участвуют в переносе кислорода, алкильных групп и во многих других жизненно важных процессах и реакциях. Однако индивидуальная потребность организмов в тяжелых металлах очень мала, а поступление из внешней среды избыточных количеств этих элементов приводит к различного рода токсическим эффектам. [c.244]

    Рассмотрим роль экстракоординации в обратимой фиксации и переносе кислорода гемоглобином. Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных — важнейший биохимический процесс, осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков — гемоглобрша и миоглобина [52, 96, 97]. [c.286]

    Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, оказался мпо-глобпн кашалота. Это сравнительно небольшой белок с мол. м. 16700, содержащий 153 аминокислотных остатка (полностью выяснена первичная структура), представленный одной полипептидной цепью. Основная функция миоглобина — перенос кислорода в мышцах. Полипептидная цепь мпо-глобпиа (рис. 1.20) представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема (небелковый компонент, содержащий железо см. главу 2). [c.65]

    Гемоглобин переносит кислород от легких в сеть артериальных кровеносных сосудов млекопитающих и состоит из белка глобина, связанного с простетиче-ской группой — пигментом гемом. Чрезвычайно близкое структурное родство гема и хлорофилла поразительно и дает возможность предположить их общее эволюционное происхождение. В окисленном гемоглобине присутствует щестикоординированное железо(П), которое связано с атомом азота имвдазоль-ного фрагмента белка гистидина, расположенного с одной стороны плоскости макроцикла, и молекулярным кислородом, находящимся с другой стороны. Гем без железа(П) называется протопорфирином IX, а незамещенный макроцикл называется порфирином. Гем также входит в состав цитохромов [5] — ферментов, обеспечивающих перенос электронов. [c.310]

    Ряд белков выполняет функции переноса веществ из одного компартмен-та клетки в другой или между органами целого организма. Например, гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ из тканей в легкие. В крови локализованы специальные транспортные белки — альбумины, переносящие различные эндогенные и экзогенные вещества. Имеются также специальные белки — пермеазы, переносящие различные вещества через биологические мембраны. [c.45]

    Гем-белки присутствуют во всех живых организмах и играют важную роль в процессах переноса кислорода, а также как переносчики электронов в окислительно-восстановительных реакциях и как ферменты. Гем-группа входит в активный центр всех таких белков, но характер биологической функции каждого из них зависит от природы связанных с гемом лигандов, структуры и конформации окружающих его полипептидных цепей, с которыми он взаимодействует, а также от степени окисления атома железа в центре порфиринового кольца. Гем-группа в миоглобине и гемоглобине— это железосодержащий протопорфирин или протогем IX , в котором железо связано с четырьмя атомами азота. [c.367]

    Рассмотренные нами биомолекулы, играющие роль строительных блоков, имеют очень небольшие размеры по сравнению с биологическими макромолекулами. Например, длина молекулы такой аминокислоты, как аланин, составляет менее 0,7 нм, тогда как в эритроцитах типичный белок гемоглобин, осуществляющий перенос кислорода, состоит примерно из 600 аминокислотных единиц, соединенных в длинные цепи, уложенные в виде глобулярных структур. Молекулы белков, в свою очередь, малы по сравнению, например, с рибосомами-субмолекулярными частицами, содержащимися в тканях животных. В состав каждой из них входит приблизительно 70 различных белков и четыре молекулы нуклеиновой кислоты. Рибосомы, в свою очередь, малы по сравнению с такими ор-ганеллами, как митохондрии. Таким образом, переход от простьЬс биомолекул к более крупным субклеточным структурам происходит скачкообразно. [c.70]

    Олигомерные белки превосходят одноцепочечные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. К самым известным олигомерным белкам относится гемоглобин. Он содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода, причем выполнение им этой функции, как мы увидим, зависит от значения pH крови и концентрации Oj. К числу еще более крупных и сложных олигомерных белков принадлежит фермент РНК-поли-мераза из Е. соИ (пять субъединичных цепей), ответственный за инициацию и синтез цепей РНК фермент аспартат-кар-бамоилтрансфераза (двенадцать цепей), играющий важную роль в синтезе нуклеотидов и как крайний случай, огромный митохондриальный пирувст-дегидрогеназный кол плекс-ансамбль из трех ферментов, включающий в общей сложности 72 цепи (табл. 8-3). [c.199]

    В заключение следует отметить, что комплексный ион меди(И) имеет очень большое значение в качестве катализатора многих окислительных и других процессов, уступая по важности, вероятно, только железу пара Си —Си участвует во многих окислительно-восстановительных циклах. Медь входит в состав нескольких ферментов, например фенолазы, а в виде Си — в состав гемоцианина [19]. Оба эти белка, содержащие металл, переносят кислород подобно гелюглобину, причем, вероятно, в этом процессе принимают участие соединения типа СиО. или СиО.,Си +. Сравнительно простая система, состоящая из смеси u —амин—НдО,, обладает свойствами фермента фенолазы, т. е. катализирует гидроксилирование фенолов в орто-положение. [c.326]

    СОСТОИТ из нескольких гетерогенных компонентов, к которым относится, в частности, у-глобулиновая фракция, или фракция антител. Около 40% крови приходится на эритроциты, которые в свою очередь на 35% состоят из гемоглобина — белка с молекулярным весом 64 500. Роль эритроцитов сводится просто к тому, чтобы не дать гемоглобину диффундировать из кровяного русла. Нормальный гемоглобин взрослого человека, обозначаемый символом НЬА, состоит из четырех по.липептидных цепей двух одинаковых а-цепей, каждая из которых содержит 141 аминокислотный остаток, и двух одинаковых более длинных р-це-пей, содержащих по 146 аминокислотных остатков. М-концевые участки этих цепей имеют следующий состав Вал-Лей-Сер-Про-Ала-Асп-Лиз-(а-цепь) и Вал-Гис-Лей-Тре-Про-Глу-Глу-Лиз-(р-цепь). С каждой цепью соединена также группа гема, несущая атом железа. Таким образом, в одной молекуле гемоглобина имеется четыре гемогруппы. Железо находится в геме в состоянии двухзарядного иона Ре +. Может возникнуть вопрос, есть ли смысл приписывать молекуле гемоглобина структуру гРа Не проще ли считать ее димером ар Однако при нормальных условиях роль переносчика кислорода в организме играет именно структура ааРг, простой димер ар способностью переносить кислород, по-види мому, не обладал бы (см. разд. 5 гл. XXII). Ряд других данных, в том числе данные по титрованию и равновесию диссоциации, о которых пойдет речь ниже, также свидетельствуют в пользу структуры агРг как наиболее простой структурной единицы гемоглобина. Пространственное строение этой единицы будет детально рассмотрено в разд. 2 гл. XV. [c.222]

    Е. Кислородпереносящие белки. Гемоглобин переносит кислород от легких к другим тканям организма. [c.332]

    Функции, выполняемые П. г. в сложных белках, весьма различны П. г. ферментов входят в состав каталитич. центра последних и принимают непосредственное участие в механизме ферментативного катализа. П. г. других протеидов также принимают неносредственное участие в осуществлении специфич. функций этих протеидов. Так, напр., гем в гемоглобине является непосредственным химич. центром, осуществляющим обратимое связывание и перенос кислорода. В других случаях (напр., в фосфо- или глюкопротеидах) П. г. модифицируют комплекс, придавая ему особые физико-химич. свойства (напр., мукополисахариды, входящие в состав глюкопротеида муцина, придают ему устойчивость к действию пептидгидролаз). [c.184]


chem21.info

Author: alexxlab

Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о