Химический состав клетки белки: 10. Химический состав клетки (белки, их структура и функции).

Для цитирования этого раздела
стиль MLA: Альбрехт Коссель — Нобелевская лекция. NobelPrize.org. Нобелевская премия AB 2021. Ср. 23 июня 2021 г.

Протоплазма — обзор | Темы ScienceDirect

9.2 Химический состав протоплазмы

Протоплазма — это не химическое вещество, а сложная организация некоторых из самых сложных известных химических веществ. Более того, химический состав отличается у каждого вида и в каждой клетке одного и того же организма. Как показывают исследования транскриптома, посттранскриптома, протеома, липидома, метаболома, сигналома, ионома и всех других интимных «-омов», химический состав также меняется в течение жизни отдельной клетки. Однако в первом приближении протоплазма содержит белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты и их составляющие (таблица 9.1).

Таблица 9.1. Состав обезвоженной протоплазмы слизистой плесени Reticularia

Генри Ларди (1965, 1995) Генри Ларди (1965) Генри Ларди (1995) определил цитозоль как часть клетки, которая обнаруживается во фракции супернатанта после центрифугирования при 105000 g в течение 1 часа. В то время это относилось конкретно к цитоплазме без митохондрий и эндоплазматического ретикулума (ЭР). В цитозоле E scherichia coli концентрация белка составляет около 200–320 мг / мл, концентрация РНК составляет около 75–120 мг / мл, а концентрация ДНК составляет около 11–18 мг / мл (см. Elowitz et al., 1999; Циммерман и Трач, 1991).

Вещества, составляющие цитозоль, растворены в водном растворе соли, содержащем около 75% воды и 100 моль / м ³ K ⁺ , десятки моль / м ³ Cl ^— , 1 моль / м ³ Mg ²⁺ , 10 ⁻⁴ моль / м ³ каждый из H ⁺ и Ca ²⁺ , а также следовые количества других ионов. Большая часть воды может быть свободной, образуя водную фазу, через которую ионы могут свободно диффундировать; однако часть воды связана с белками, образуя стекловидную фазу (Garlid, 2000).Некоторые Halobacteria содержат до 3000 моль / м ³ K (Гинзбург, Гинзбург, 1975). Концентрации ионов, измеренные с помощью флуоресцентных красителей, варьируются в пространстве и во времени по протоплазме (Rathore et al., 1991; Pierson et al., 1994, 1996, Pierson et al., 1994, Pierson et al., 1996; Kropf et al., 1995). Редокс-потенциал (от -0,309 до -0,325 В, в зависимости от типа клетки) и pH цитозоля (6,5-7,6, в зависимости от типа клетки и гравистимуляции) наблюдались в трансформированных клетках с использованием редокс- и pH-зависимых форм зеленый флуоресцентный белок (GFP; Fasano et al., 2001; Мосейко и Фельдман, 2001; Jiang et al., 2006a, bJiang et al., 2006aJiang et al., 2006b; Martinière et al., 2013; Шибата и др., 2013). Концентрация различных малых органических молекул, включая аденозинтрифосфат (АТФ), аминокислоты и сахара, обычно составляет от 0,1 до 10 моль / м 2 ³ (Mimura et al., 1990b; Scott et al., 1995; Haritatos et al. др., 1996). Различные ионы и молекулы не обязательно равномерно распределены по клетке (Aw, 2000). Генно-инженерные сенсоры, основанные на флуоресцентном резонансном переносе энергии (FRET), были творчески разработаны и могут использоваться для определения концентрации практически любой интересующей молекулы с высоким пространственным и временным разрешением (Чудаков и др., 2010; Swanson et al., 2011; Haugh, 2012; Krebs et al., 2012; Окумото и др., 2012; Fritz et al., 2013; Jones et al., 2013, 2014; Jones et al., 2013; Jones et al., 2014; Hamers et al., 2014).

Зная химический состав на этом уровне, мы мало знаем о структуре цитоплазмы. Хотя у нас может возникнуть соблазн сделать вывод, что цитоплазма может вести себя как вязкий белковый раствор, мы обнаружим, что это не так (Luby-Phelps and Weisiger, 1996).

Белки: определение, состав, структура, примеры

Термин « протеин » происходит от греческого слова « proteios », что означает первичный или выдающийся, и впервые был предложен Йенсом Якобом Берцелиусом, одним из отцов современной химии, своему коллеге Герарду Йоханнесу. Малдер, изучавший химический состав альбуминов в 1839 году.На самом деле Берцелиус полагал, основываясь на формуле, данной Малдером альбумину, C ₄₀ H ₆₂ O ₁₂ N ₁₀ , неправильной формуле, что белки могут быть наиболее важными биологическими веществами.
Несмотря на ошибку Малдера, Берцелиус обладал «пророческой интуицией».
Они представляют собой класс молекул, присутствующих во всех живых организмах и во всех отделах клетки; в клетках животных они могут составлять более 50% их сухой массы.
Белки животных, растений, бактерий и вирусов представляют собой линейные полимеры, состоящие из субъединиц, называемых аминокислот .Идентифицировано около 20 аминокислот, присутствующих почти исключительно в L-форме и связанных ковалентной связью, называемой пептидной связью, которая является жесткой и плоской. Аминокислотная последовательность, кодируемая конкретным геном, называется полипептидной цепью или белком. Каждая аминокислота повторяется более или менее большое количество раз.

Иногда D-аминокислоты обнаруживаются в некоторых бактериальных белках.
Белки имеют очень разные структуры, даже в одном и том же типе клеток, где мы можем найти сотни разных типов, которые выполняют разные функции.
Следует отметить, что пептидная связь очень устойчива при физиологическом pH: при отсутствии внешних вмешательств ее срок службы составляет около 1100 лет.

СОДЕРЖАНИЕ

Структура белков

Белки — это самые универсальные молекулы, присутствующие в живых организмах, где они выполняют функции, необходимые для жизни. Большое разнообразие функций, которые способны выполнять, проистекает из возможности укладки полипептидной цепи на в конкретные трехмерные структуры , которые обеспечивают способность связывать различные молекулы и выполнять различные функции.
При описании того, как полипептидные цепи складываются в свои трехмерные структуры, полезно различать разные уровни организации, которые будут проанализированы ниже.

Примечание: в глобулярных белках присутствуют структуры, следующие за вторичной.

Первичная структура белка

Бычий инсулин был первым белком, первичная структура которого была определена благодаря работе Фредерика Сэнгера в 1953 году.
Первичная структура — это аминокислотная последовательность белков , их самый низкий уровень организации и, как было сказано ранее, он уникален и генетически детерминирован.
Он может состоять из 40-4000 аминокислотных остатков и определяет трехмерную структуру самого белка, которая, в свою очередь, определяет его функцию.
Полипептидная цепь имеет полярность, потому что ее два конца различны: один имеет свободную аминогруппу и называется NH ₂ -конец или амино-конец, другой — свободная карбоксильная группа и называется COOH-концом или карбоксильным концом. . Два конца полипептидной цепи также известны как N-конец и C-конец, чтобы отличать их от карбоксильных и аминогрупп, присутствующих в цепи.По соглашению N-концевой конец принимается за начало аминокислотной цепи и всегда помещается слева.
Первичная структура интересна еще и тем, что, сравнивая структуру одного и того же белка у разных видов, мы можем идентифицировать вариации, которым подвергся соответствующий ген, что является индикатором дивергенции видов в ходе эволюции.
Термины дипептид, трипептид, олигопептид и полипептид используются для обозначения цепей разной длины, соответственно, состоящих из 2, 3, менее 50 и более 50 аминокислот.

Вторичная структура белка

Открытие вторичной структуры белков связано с работой Линуса Полинга и Роберта Кори в 1951 году, которые предложили две структуры, названные α-спиралью и β-пластинчатой ​​структурой или β-складчатым листом.
Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между смежными частями полипептидной цепи с определенными аминокислотными последовательностями. Следовательно, он описывает расположение в пространстве аминокислот не очень далеко друг от друга вдоль первичной структуры .
В дополнение к вышеупомянутым структурам, другие были идентифицированы как β-витки (β-витки), γ-витки (гамма-витки) и Ω-петли (петли омега), все они принадлежат к группе, называемой обратными витками. Эти структуры часто встречаются там, где полипептидная цепь меняет направление, и обычно расположены на поверхности молекулы.

Примечание: около 32-38% аминокислот в глобулярных белках находятся в структурах α-спирали.

Сверхвторичные структуры или мотивы

Они представляют собой комбинацию вторичных структур , образующих область молекулы с определенной трехмерной структурой и топологией.Супервторичные структуры связаны друг с другом петлевыми областями с неопределенной структурой.
Распространенные мотивы:

• «цинковый палец» (β-α-β), который часто встречается в белках, связывающих РНК или ДНК;
• греческий ключ, β-меандр и β-ствол.

Домены

Домены — это следующий уровень организации. Это глобулярных областей, которые являются результатом комбинации мотивов , которые сворачиваются независимо от остальной части полипептидной цепи с образованием стабильной структуры.
Они состоят из 40-400 аминокислот, за исключением моторных и киназных доменов, которые образованы гораздо большим количеством аминокислот.
Домены были разделены на три основные группы на основе присутствующих вторичных структур и мотивов:

• α-домена;
• β-домена;
• α / β-домена.

Было обнаружено более 1000 доменных семейств (члены каждого семейства называются «гомологами»), и, похоже, они произошли от общего предка.
Очень часто каждый домен выполняет определенную функцию, то есть является функциональной единицей белка, в котором он содержится.
Белки могут состоять из одного домена, более мелких или из нескольких доменов. Например, химотрипсин состоит из одного домена, а папаин — из двух доменов.

Третичная структура белка

Третичная структура, также называемая «нативной структурой», представляет собой трехмерную структуру белков . Первый белок, третичная структура которого была определена, был миоглобин в 1958 году благодаря работе Джона Кендрю.
В этом типе структуры сворачивание белковой цепи отвечает за размещение аминокислотных остатков в тесном контакте далеко друг от друга вдоль цепи, то есть это относится к трехмерному расположению аминокислот вдали друг от друга вдоль первичная структура.

Третичная структура белков, в частности белков, состоящих из более чем 200 аминокислотных остатков, образована различными доменами, связанными короткими полипептидными сегментами. Он часто стабилизируется дисульфидными мостиками между остатками цистеина, мостиками, которые образуются после того, как молекула достигла своей нативной конформации.
Следует отметить, что не все глобулярные белки имеют третичную структуру.
Примером являются казеины молока, полипептидная цепь которых принимает неупорядоченную трехмерную конформацию, также известную как случайная спиральная структура .Неупорядоченная структура делает их очень восприимчивыми к действию кишечных протеаз и, следовательно, к высвобождению составляющих их аминокислот. Это делает их очень подходящими для выполнения своей пищевой роли.
Другой пример белка со случайной спиралью — эластин.

Четвертичная структура белка

Этот дополнительный уровень структурной организации описывает, как более одной полипептидной цепи связывают с образованием единой белковой структуры. Следовательно, это относится к пространственному расположению отдельных цепей и природе сил, связывающих их вместе, например:

• гидрофобный эффект, который является основной движущей силой сворачивания белка;
• водородных связей;
• взаимодействия Ван-Дер-Ваальса;
• ионных взаимодействий;
• ковалентных сшивки.

Полученная структура называется олигомером (олигомерным белком) и составляющими полипептидами, которые могут быть идентичными или разными, мономерами или просто субъединицами.
В целом, большинство внутриклеточных белков являются олигомерами, в отличие от большинства внеклеточных. Классическим примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин .
Очевидно, что этот уровень структуры отсутствует у глобулярных белков, состоящих из одной полипептидной цепи, то есть у мономерных белков.
Белки также способны взаимодействовать между собой с образованием структур, в которых, действуя синергетически, они выполняют функции, которые они не смогли бы выполнить в одиночку.
Примерами являются «макромолекулярные машины », участвующие в синтезе ДНК, РНК и самих белков, в сокращении мышц или в передаче сигналов между соседними клетками.

Список литературы

Лодиш Х., Берк А., Зипурский С.Л. и др. Молекулярная клеточная биология.4-е издание. Нью-Йорк: У. Х. Фриман; 2000. Раздел 3.1, Иерархическая структура белков. Доступно по ссылке: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21475/

Кессель А., Бен-Тал Н. Введение в белки: структура, функции и движение. CRC Press, 2011 doi: 10.1002 / cbic.201100254

Нельсон Д.Л., Кокс М.М. Ленингер. Основы биохимии. 6-е издание. W.H. Фримен и компания, 2012

Стипанук М.Х., Кодилл М.А. Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека.3-е издание. Elsevier Health Sciences, 2012 г.

: введение и химический состав

Все живые клетки, будь то прокариотическая клетка или эукариотическая клетка, состоят из плазматической мембраны. Эта мембрана фактически отделяет цитоплазму одной клетки от других клеток, другими словами, это граница клетки. Плазматическая мембрана проницаема только для определенных молекул. Он позволяет питательным веществам и другим важным элементам попадать в клетку, а отходам — ​​покидать клетку.Небольшие молекулы, такие как кислород, углекислый газ и вода, могут свободно проходить через мембрану, а с другой стороны, поступление более крупных молекул, таких как аминокислоты и сахара, регулируется.

Плазменная мембрана способна воспринимать внешние сигналы и помогает клетке реагировать в соответствии с окружающей средой. Плазматическая мембрана также называется цитоплазматической мембраной, клеточной мембраной или плазмалеммой. Термин «клеточная мембрана» был придуман Карлом Нагели и Карлом Эдуаром Крамером в 1865 году. Термин «плазмалемма» был придуман Джанет Плоу в 1931 году.

Плазменная мембрана очень тонкая по своей природе, поэтому ее нельзя наблюдать под световым микроскопом. На основании химического анализа клеточной мембраны красных кровяных телец человека считалось, что клеточная мембрана состоит из липидов, расположенных в два слоя. Эти липиды расположены внутри мембраны с полярной головкой к внешним сторонам и неполярными хвостами к внутренней стороне.Такое расположение гарантирует, что неполярный хвост насыщенных углеводородов защищен от водной среды.

После изобретения электронного микроскопа была изучена детальная структура клеточной мембраны. Биохимическое исследование ясно показало, что клеточные мембраны также состоят из белков и углеводов. Соотношение углеводов, белков и липидов значительно различается в разных типах клеток. Рассмотрим следующую таблицу:

A) Белки: Белки являются основными компонентами всех биологических мембран, они могут составлять около 50% компонентов плазматической мембраны.Количество белков, присутствующих в мембране, значительно варьируется в зависимости от местоположения и функции клетки. Мембрана нервной клетки содержит менее 25 процентов белка, тогда как внутренние мембраны клеток, участвующих в передаче энергии, таких как митохондрии и хлоропласты, содержат около 75% белка. Белки могут действовать как ферменты, антигены, рецепторные молекулы, регуляторные молекулы и т. Д.

В зависимости от положения белка и простоты экстракции мембранные белки можно разделить на два типа, а именно интегральные белки или периферические белки.

Периферические белки

• Эти белки также называются внешними белками.
• Они лежат на поверхности мембраны.
• Периферические белки имеют слабую ассоциацию с мембраной. Они связаны с липидами мембран за счет электростатического взаимодействия.

Интегральные белки

• Эти белки также называются внутренними белками.
• Они частично или полностью погружены в мембрану.
• Внутренние белки имеют прочную связь с мембраной.

Периферические и интегральные белки могут быть эктопротеинами (белками, лежащими на внешней стороне цитоплазматической поверхности плазматической мембраны) или эндопротеинами (белками, лежащими на внутренней стороне цитоплазматической поверхности плазматической мембраны).

В зависимости от функции белков в мембране они могут быть трех основных типов, а именно структурные белки, транспортные белки и ферменты.

Структурные белки

Они чрезвычайно липофильны по своей природе. Они образуют основу плазматической мембраны.

Транспортные белки

Это белки, которые помогают транспортировать определенные вещества через плазматическую мембрану, а также через другие клеточные мембраны.

Ферменты: Ферменты — это белковые молекулы, присутствующие в клетке и действующие как катализаторы. Ферменты плазматической мембраны могут быть либо эктоферментами (ферменты, лежащие на внешней стороне цитоплазматической поверхности плазматической мембраны), либо эндоферментами (ферменты, лежащие на внутренней стороне цитоплазматической поверхности плазматической мембраны).Примерами ферментов, присутствующих на плазматической мембране, являются фосфолипаза А, мальтаза, лактаза, щелочная фосфатаза, ацетилфосфатаза и т. Д.

B) Липиды: На плазматической мембране присутствуют в основном три типа липидов, а именно:

• Фосфолипиды
• Гликолипиды
• стерины

Все вышеуказанные типы липидов представляют собой амфипатические молекулы с гидрофильными и гидрофобными доменами. Как и в случае с белками, количество липидов, присутствующих на плазматической мембране, также значительно варьируется в зависимости от местоположения и функции клетки.

• Фосфолипиды могут быть кислыми (например, сфингомиелин) или нейтральными (например, фосфатидилхолин, фосфатидилсерин). Обычно фосфолипиды расположены свободно и составляют около 20-79% клеточной мембраны. Основными типами фосфолипидов, входящих в состав плазматической мембраны, являются фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, сфингомиелин, фосфатидилсерин.
• Фосфатидилхолин и сфингомиелин не имеют суммарного заряда и больше распределяются на внешнем слое, тогда как фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилинозитол, кардиолипин, сульфалипин и фосфатидилглицерин с чистым отрицательным зарядом больше распределяются во внутреннем слое плазматической мембраны.
• Холестерин содержится в плазматической мембране клеток млекопитающих. Холестерин ОТСУТСТВУЕТ в прокариотической клетке. Придает стабильность и сохраняет структуру плазматической мембраны. Функция холестерина зависит от температуры. При более высоких температурах холестерин останавливает движение жирных кислот. При более низких температурах холестерин предотвращает замерзание мембраны, препятствуя гидрофобным взаимодействиям.

C) Углеводы: Углеводы в плазматической мембране представляют собой короткие неразветвленные или разветвленные цепи сахаров.Они обнаруживаются либо прикрепленными к эктопротеинам, либо к полярным концам фосфолипидов на внешней поверхности плазматической мембраны. Они могут быть связаны либо с липидами (гликолипидами), либо с белками (белками). Важно отметить, что углеводы не расположены на цитоплазматической или внутренней поверхности плазматической мембраны. Шесть основных сахаров, производных глюкозы, а именно D-галактоза, D-манноза, L-фукоза, N-ацетилнейраминовая кислота, N-ацетил-D-глюкозамин и N-ацетил-D-галактозамин.

1. Объясните химический состав плазматической мембраны.
   
2. Какие типы производных глюкозы присутствуют в плазматической мембране.
3. Напишите о типах белков, присутствующих в плазматической мембране.
4. Обсудить фосфолипиды.
   
5. Какие ферменты присутствуют на плазматической мембране.

— Поделись с друзьями! —

Химический состав тела

Тело состоит из различных молекул, которые, в свою очередь, состоят из элементов или соединений

Чтобы полностью понять механизмы физиологии человека, важно иметь представление о химический состав тела.Это пригодится при рассмотрении различных взаимодействий между клетками и структурами. Мы замалчиваем основную химию; однако, если есть конкретные вопросы относительно химии и ее влияния на биологическую функцию, не стесняйтесь спрашивать на Forum .

Атомы

Атом — это наименьшая единица вещества с уникальными химическими свойствами. Атомы — это химические единицы клеточной структуры. Они состоят из центрального ядра с протонами и нейтронами и орбиты (орбит) электронов.Протон несет положительный заряд +1, а нейтрон не имеет заряда. Таким образом, ядро ​​имеет чистый положительный заряд. Электроны несут отрицательный заряд –1 и, следовательно, притягиваются к положительному ядру. В общем, количество протонов обычно равно количеству электронов. Напомним, что атомы обладают уникальными (индивидуальными) химическими свойствами, и поэтому каждый тип атома называется химическим элементом или просто элементом.

Атомный номер означает количество протонов в атоме, а атомный вес означает количество протонов и нейтронов в атоме, измеренное в дальтонах.Элементы могут существовать в нескольких формах, называемых изотопами; единственная разница — количество нейтронов в ядре, в то время как протоны и электроны всегда остаются такими же, как и исходный элемент.

Форма и функции человеческого тела зависят от четырех основных элементов: водорода (H), кислорода (O), углерода (C) и азота (N).

Связь

Атомы образуют молекулы, когда два или более соединяются вместе.

A ₁ —связь — A ₂ = Молекула: A ₁ A ₂

Ковалентные связи образуются, когда электроны на внешней орбите разделяются между двумя атомами.С образованием этого типа связи молекулы могут вращаться вокруг своих общих электронов и изменять форму. Каждый атом образует характерное количество ковалентных связей. Количество связей зависит от количества электронов на внешней орбите.

Например:

• Водород (H) имеет атомный номер 1 с 1 электроном на внешней орбите. Водород образует 1 связь (одинарную), что означает: 1 электрон используется совместно.
• Кислород (O) имеет атомный номер 8 и 6 электронов на внешней орбите.Таким образом, кислород образует 2 связи (двойные связи), что означает: 2 электрона используются совместно.
• Азот (N) имеет атомный номер 7 и 5 электронов на внешней орбите. Азот образует 3 связи (тройная связь), что означает: 3 общих электрона.
• Углерод (C) имеет атомный номер 6 с 4 электронами на внешней орбите. Углерод образует 4 связи, что означает: 4 общих электрона.

В общем: количество электронов на внешней орбите + общие электроны = 8 (полный октет)

Обратите внимание, что любой общий электрон пытается достичь стабильного состояния.В большинстве атомов это октет или восемь электронов на внешней орбите. Обратите внимание, что у водорода есть место только для 2 электронов на его внешней орбите, одного присутствующего и одного общего.

Ионы — это атомы с чистым электрическим зарядом из-за усиления или потери одного или нескольких электронов. Ионные связи — это связи, образованные между двумя противоположно заряженными ионами. Катионы — это ионы с чистым положительным зарядом, а анионы — с чистым отрицательным зарядом.

Ионные формы элементов важны для организма, так как они способны проводить электричество при растворении в воде.Эти ионы называются электролитами . Отдельные атомы или атомы, которые ковалентно связаны в молекулах, могут подвергаться ионизации. См. Примеры ниже.

NaCl ↔ Na ⁺ + Cl ^—
R-COOH ↔ R-COO- + H ⁺
R-NH ₂ + H ⁺ ↔ R-NH ₃

Где R представляет собой любую молекулу, присоединенную к указанной функциональной группе .

Атом с одним электроном на внешней орбитали известен как свободный радикал.Свободные радикалы очень реактивны и недолговечны. С точки зрения организма они ответственны за распад клеток. Поражение солнцем — классический пример действия свободных радикалов на клетки кожи.

Полярные связи — это связи, в которых электроны распределены неравномерно. Неравное распределение дает атому с более высокой долей более отрицательный заряд, а атом с более низкой долей электронов имеет немного более положительный заряд.

Водородные связи — это слабые связи между атомом водорода (более положительным, меньшая доля электрона) в одной полярной связи и атомом кислорода или азота (более отрицательным, большая доля электрона) в другой полярной связи.

H – O- — — — — — — — -H – O – H
|
H
(Молекула 1) (Молекула 2)

Водородная связь между водородом одной молекулы воды и кислородом другой. Эти связи довольно слабые.

Вода

Вода — самая распространенная молекула в организме человека (~ 98-99%). Оба атома водорода присоединены к одиночному атому кислорода полярными связями. Кислород имеет слегка отрицательный заряд, а каждый атом водорода имеет слегка положительный заряд.Это позволяет образовывать водородные связи между положительными атомами водорода и отрицательными атомами кислорода соседних молекул воды. Состояние воды определяется слабыми водородными связями. Связки остаются нетронутыми при низких температурах, а вода замерзает. Когда температура повышается, связи ослабевают, и вода становится жидкостью. Если температура будет достаточно высокой, связи полностью разорвутся, и вода превратится в газ.

Растворы

Вещества, растворенные в жидкости, называются растворенными веществами, а сама жидкость называется растворителем.Термин «раствор» относится к конечному продукту, когда растворенные вещества растворяются в растворителе.

Поскольку вода является наиболее распространенной молекулой в организме человека, неудивительно, что вода является самым распространенным растворителем. В организме в большинстве химических реакций участвуют молекулы, растворенные в воде. Гидрофильные (водолюбивые) молекулы — это молекулы, которые легко растворяются в воде. Обычно к гидрофильным молекулам присоединены полярные группы (например, ОН-) и / или ионизированные (например, COO- или NH ²⁺ ) функциональные группы.Напротив, молекулы, которые не притягиваются к воде, называются гидрофобными молекулами (водобоязненными). Это молекулы с электрически нейтральными ковалентными связями (например, молекулы с углеродными цепями). При смешивании неполярных молекул с водой образуются две фазы (слои). Хорошим примером является смешивание масла и воды, а затем дать емкости на некоторое время застыть. Будут видны два отдельных слоя.
Молекулы с полярной / ионизированной областью и одним концом и неполярной областью на другом конце называются амфипатическими , поскольку молекула имеет как гидрофильные, так и гидрофобные характеристики.Если амфипатические молекулы смешиваются с водой, молекулы образуют кластеры с полярными (гидрофильными) участками на поверхности, где они будут контактировать с водой, и неполярными (гидрофобными) участками, расположенными в центре кластера вдали от контакт с водой. Расположение повысит общую растворимость в воде.

Концентрация

Что касается растворов, концентрация — это количество растворенного вещества, присутствующего в единице объема раствора. Значения концентрации не отражают количество присутствующих молекул.

Кислотность

Кислота — это молекула, которая выделяет протоны (ионы водорода) в растворе. И наоборот, основание — это молекула, которая может принимать протон. Кислоты и основания можно разделить на сильные. Сильная кислота — это кислота, которая выделяет все свои ионы водорода в раствор. Соляная кислота (HCl) — отличный пример сильной кислоты. Слабые кислоты — это кислоты, которые не полностью ионизируются или теряют свои ионы водорода в растворе. Концентрация свободных ионов водорода (протонов) называется кислотностью раствора.Единица измерения pH = -log [H ⁺ ], где [H ⁺ ] — концентрация свободных ионов водорода. pH является очень важным понятием в биологических системах и, безусловно, имеет большое значение в процессах физиологии человека. Чистая вода называется нейтральным раствором и имеет значение pH 7. Щелочные растворы также известны как щелочные растворы и поэтому имеют более низкую концентрацию ионов водорода [H ⁺ ]. PH щелочных растворов больше 7. Кислые растворы имеют высокую концентрацию ионов водорода [H ⁺ ].PH кислых растворов меньше 7. Каждое число на шкале pH указывает на 10-кратное изменение концентрации водорода [H ⁺ ]. Лакмусовая бумага — это тест-полоски, которые определяют pH на основе изменения цвета бумаги после погружения полоски в раствор.

Органические молекулы

Органические молекулы содержат углеродные скелеты. Каждый атом углерода образует 4 ковалентные связи с другими атомами, в частности с другими атомами углерода, а также с атомами водорода, азота, кислорода и серы.Соединяя вместе множество более мелких молекул, углерод может образовывать очень большие полимеры (макромолекулы), многие из которых важны для физиологии человека.

Углеводы

Эти важные молекулы на основе углерода жизненно важны для жизни, поскольку они обеспечивают клетки энергией. Углеводы состоят из углерода, водорода и кислорода в определенной пропорции. Если n — любое целое число, формула имеет следующий вид: Cn (H ₂ O) n.

H— C —OH

Углеводы легко растворяются в воде благодаря полярным гидроксильным (OH-) группам.Большинство из них имеют сладкий вкус и известны под общим названием сахар.

Моносахариды — это простейшие сахара. Глюкоза (C ₆ H ₁₂ O ₆ ) является наиболее распространенной и называется сахаром в крови, потому что это основной моносахарид в крови. Обычные моносахариды в организме содержат 5 или 6 атомов углерода и называются пентозами и гексозами соответственно.

Дисахариды — это углеводы, состоящие из двух моносахаридов, связанных вместе. Сахароза состоит из глюкозы и фруктозы.Мальтоза состоит из глюкозы и цепей глюкозы. Лактоза, молочный сахар, состоит из глюкозы и галактозы.

Атом кислорода связывает моносахариды за счет удаления атома водорода с одного конца и гидроксильной группы с другого. Гидроксильная группа и водород объединяются, образуя молекулу воды. Следовательно, гидролиз дисахарида приведет к разрыву образованной связи и разъединению двух моносахаридов.
Полисахариды образуются, когда многие моносахариды соединяются в длинные цепи.Гликоген в клетках животных и крахмал в клетках растений состоят из тысяч молекул глюкозы, связанных вместе.

Липиды

Жиры для непрофессионала. Липиды преимущественно состоят из атомов водорода и углерода, связанных между собой нейтральными ковалентными связями. Липиды неполярны и, следовательно, плохо растворяются в воде. При изучении физиологии человека необходимо знать четыре основных класса липидов.

Жирные кислоты представляют собой цепочки атомов углерода и водорода с карбоксильной группой на одном конце.Как правило, они состоят из четного числа атомов углерода, поскольку синтезируются путем соединения фрагментов, состоящих из двух атомов углерода. Если все атомы углерода связаны одинарными ковалентными связями, цепь называется насыщенной жирной кислотой. Если цепь состоит из двойных связей, она называется ненасыщенной жирной кислотой. Кроме того, если в цепи присутствует только одна двойная связь, то это мононенасыщенная жирная кислота, а если присутствует более одной двойной связи, она называется полиненасыщенной жирной кислотой.

Триацилглицерины или триглицериды составляют большинство липидов в организме. Они образуются путем связывания каждой из 3 гидроксильных групп глицерина с карбоксильными группами трех жирных кислот, отсюда и слово «три» в названии. Когда триацилглицерин гидролизуется, жирные кислоты высвобождаются из глицерина, и продукты могут метаболизироваться, чтобы обеспечить энергию для функций клеток.

Триацилглицерины имеют близких родственников, называемых фосфолипидами. Единственное отличие состоит в том, что одна из гидроксильных групп глицерина связана с фосфатом.Фосфолипид имеет неполярный участок жирной кислоты, поэтому молекула является амфипатической. Фосфолипиды очень важны для построения мембран в организме.
Наконец, стероиды состоят из 4 взаимосвязанных колец атомов углерода. Они могут иметь несколько полярных гидроксильных групп, прикрепленных к кольцам. Стероиды не растворяются в воде из-за их полярности. Половые гормоны, такие как тестостерон и эстроген, являются примерами стероидов, а также холестерина и кортизола.

Белки

Помимо обычных четырех элементов: углерода, водорода, кислорода и азота, белки также содержат серу и другие элементы в небольших количествах.Белки — это очень большие молекулы связанных субъединиц, называемых аминокислотами. Они образуют очень длинные цепочки.

Аминокислоты состоят из амино (NH ₂ ) и карбоксильной (COOH) группы, которые связаны с концевым атомом углерода. Где R представляет собой другую функциональную группу или углеродную цепь, известную как боковая цепь аминокислоты.

H
|
R — C — COOH
|
Nh3

Белки в живых организмах состоят из одного и того же набора из 20 аминокислот.Каждая аминокислота отличается своей боковой цепью ( R ).

Поскольку аминокислоты соединяются вместе пептидными связями, они образуют полипептид или последовательность аминокислот, связанных пептидными связями. Пептидная связь возникает, когда карбоксильные группы одной аминокислоты образуют полярную ковалентную связь с аминогруппой другой аминокислоты. При образовании этой связи высвобождается одна молекула воды. Вновь образованная молекула будет иметь свободную аминогруппу на одном конце и свободную карбоксильную группу на другом, что позволяет связывать дополнительные аминокислоты.

Гликопротеины образуются, когда моносахариды ковалентно связаны с боковыми цепями определенных аминокислот в белке (полипептиде). Конкретные аминокислоты, которые выделяются при образовании гликопротеина, — это серин и треонин.

Структура белка

Две вещи определяют первичную структуру белка.

1. Число аминокислот в цепи
2. Где каждая конкретная аминокислота встречается в цепи.

Важно помнить, что полипептидная цепь является гибкой, поскольку каждая аминокислота может вращаться вокруг своих пептидных связей.Следовательно, полипептидные цепи могут быть изогнуты в различные формы или конформации. Трехмерная конформация белка играет важную роль в его функционировании в организме.

Конформация белков определяется несколькими факторами:

• Водородная связь между соседними частями цепи и любыми молекулами воды
• Любые ионные связи между полярными и ионизированными частями вдоль цепи
• Слабые связи, называемые силами Ван-дер-Ваальса между соседними неполярные области цепи
• Ковалентные связи, связывающие боковые цепи двух аминокислот

Конформация альфа-спирали образуется, когда водородные связи образуются между водородом, связанным с азотом в одной пептидной связи, и кислородом с двойной связью в другой .Водородные связи скручивают цепь в клубок. Когда водородные связи образуются между пептидными связями в областях полипептидной цепи, которая проходит параллельно, образуется прямая и протяженная область, называемая конформацией бета-листа. Конформации альфа-спирали и бета-листа очень распространены. Когда между боковыми цепями образуются ионные связи и, таким образом, прерываются повторяющиеся водородные связи, могут возникать нерегулярные области, называемые конформациями петель.
Стоит знать, что мультимерные белки — это белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи.Цепочки могут быть похожими или разными.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты хранят, передают и выражают генетическую информацию. Нуклеиновые кислоты состоят из субъединиц, называемых нуклеотидами. Нуклеотиды содержат фосфатную группу, сахар и кольцо из атомов углерода и азота. Кольцо также известно как основание, потому что оно может принимать ионы водорода (протоны). Нуклеотиды связаны между собой связями между фосфатной группой одного нуклеотида и сахаром следующего. Таким образом, нуклеотиды образуют длинные цепи.ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) хранит генетическую информацию в последовательности нуклеотидных субъединиц. РНК (рибонуклеиновая кислота) использует информацию, хранящуюся в ДНК, для написания инструкций по связыванию вместе определенных последовательностей аминокислот с целью образования полипептидов в соответствии с исходными инструкциями ДНК.

нуклеотидов ДНК содержат пятиуглеродный сахар, называемый дезоксирибозой. ДНК имеет четыре разных нуклеотида, которые соответствуют четырем разным основаниям. Пуриновые основания аденин (A) и гуанин (G) состоят из двух конденсированных колец, состоящих из азота и водорода.Пиримидиновые основания цитозин (C) и тимин (T) состоят только из одного кольца азота и водорода. Пара гуанин и цитозин, а пара тимин и аденин. Один пурин в паре с одним пиримидином.

Молекула ДНК выглядит как двойная спираль. Он состоит из двух цепочек нуклеотидов, намотанных друг на друга, удерживаемых водородными связями между пуриновым основанием на одной цепи и пиримидиновым основанием на другой.
РНК немного отличается от ДНК. В частности, РНК представляет собой одну цепь нуклеотидов, содержит сахарную рибозу, а пиримидиновое основание урацил присутствует вместо тимина.Таким образом, урацил может сочетаться с пуриновым аденином.